ปฏิสัมพันธ์ที่ชอบน้ำในสิ่งที่พวกเขามีความสำคัญทางชีวภาพและตัวอย่าง
ปฏิกิริยาน้ำ (HI) มันเป็นพลังที่รักษาความเชื่อมโยงระหว่างสารประกอบ apolar ที่แช่อยู่ในสารละลายหรือตัวทำละลายขั้วโลก ไม่เหมือนกับปฏิกิริยาอื่น ๆ ของตัวละครที่ไม่ใช่โควาเลนต์เช่นพันธะไฮโดรเจนปฏิกิริยาไอออนิกหรือกองกำลังของแวนเดอร์วาวส์ปฏิกิริยาชอบน้ำไม่ขึ้นอยู่กับคุณสมบัติที่แท้จริงของตัวถูกละลาย แต่ขึ้นอยู่กับตัวทำละลาย.
ตัวอย่างที่ชัดเจนของปฏิกิริยาเหล่านี้อาจเป็นการแยกเฟสที่เกิดขึ้นเมื่อพยายามผสมน้ำกับน้ำมัน ในกรณีนี้โมเลกุลน้ำมัน "โต้ตอบ" ซึ่งกันและกันเป็นผลมาจากการสั่งซื้อโมเลกุลน้ำรอบ ๆ พวกเขา.
ความคิดของการมีปฏิสัมพันธ์เหล่านี้มีมาตั้งแต่ก่อนวัยสี่สิบ อย่างไรก็ตามคำว่า "hydrophobic link" นั้นเป็นคำประกาศเกียรติคุณของ Kauzmann ในปี 1959 ในขณะที่ศึกษาปัจจัยที่สำคัญที่สุดในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างสามมิติของโปรตีนบางชนิด.
HIs เป็นสิ่งที่ไม่เฉพาะเจาะจงที่สำคัญที่สุดที่เกิดขึ้นในระบบชีวภาพ พวกเขายังมีบทบาทสำคัญในการใช้งานด้านวิศวกรรมที่หลากหลายและอุตสาหกรรมเคมีและยาที่เรารู้จักในปัจจุบัน.
ดัชนี
- 1 ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำคืออะไร??
- 2 ความสำคัญทางชีวภาพ
- 3 ตัวอย่างของปฏิกิริยาที่ชอบน้ำ
- 3.1 Membranes
- 3.2 โปรตีน
- 3.3 ผงซักฟอก
- 4 อ้างอิง
ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำคืออะไร??
สาเหตุทางกายภาพของ HI ขึ้นอยู่กับความไม่สามารถของสาร apolar ในการสร้างพันธะไฮโดรเจนกับโมเลกุลของน้ำในสารละลาย.
พวกเขาเป็นที่รู้จักกันในนาม "ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่เฉพาะเจาะจง" เนื่องจากพวกเขาไม่เกี่ยวข้องกับความสัมพันธ์ระหว่างโมเลกุลที่ถูกละลาย แต่เป็นแนวโน้มของโมเลกุลของน้ำที่จะรักษาปฏิสัมพันธ์ของตัวเองผ่านพันธะไฮโดรเจน.
เมื่อสัมผัสกับน้ำโมเลกุล apolar หรือ hydrophobic มักจะรวมตัวกันตามธรรมชาติเพื่อให้เกิดเสถียรภาพที่ยิ่งใหญ่ที่สุดโดยการลดพื้นที่ผิวสัมผัสกับน้ำ.
ผลกระทบนี้อาจสับสนกับแรงดึงดูดอันแรงกล้า แต่มันเป็นเพียงผลสืบเนื่องของลักษณะของสารที่เกี่ยวข้องกับตัวทำละลาย.
อธิบายได้จากมุมมองทางอุณหพลศาสตร์ความสัมพันธ์ที่เกิดขึ้นเองเหล่านี้เกิดขึ้นในการค้นหาสถานะที่เป็นที่ชื่นชอบอย่างกระฉับกระเฉงซึ่งมีการแปรผันน้อยที่สุดของพลังงานอิสระ (ΔG).
จำไว้ว่า =G = ΔH - TΔSซึ่งเป็นรัฐที่มีพลังมากที่สุดจะเป็นที่ที่เอนโทรปี (greaterS) มากขึ้นนั่นคือที่ซึ่งมีโมเลกุลของน้ำน้อยกว่าซึ่งการหมุนและการแปลอิสระลดลงเมื่อสัมผัส ด้วยตัวถูกละลาย apolar.
เมื่อโมเลกุลของโมเลกุลเหล่านี้เกี่ยวข้องกันซึ่งถูกบังคับโดยโมเลกุลของน้ำจะได้สถานะที่เป็นที่นิยมมากกว่าหากโมเลกุลเหล่านี้ยังคงแยกออกจากกันโมเลกุลแต่ละอันล้อมรอบด้วย "กรง" ของโมเลกุลน้ำที่แตกต่างกัน.
ความสำคัญทางชีวภาพ
HI มีความเกี่ยวข้องอย่างยิ่งเนื่องจากเกิดขึ้นในกระบวนการทางชีวเคมีที่หลากหลาย.
ในกระบวนการเหล่านี้คือการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนการจับของสารตั้งต้นกับเอนไซม์ความสัมพันธ์ของหน่วยย่อยของสารประกอบเชิงซ้อนของเอนไซม์การรวมตัวและการก่อตัวของเยื่อชีวภาพความเสถียรของโปรตีนในสารละลายน้ำและอื่น ๆ.
ในแง่ปริมาณผู้เขียนต่าง ๆ ได้รับมอบหมายให้ทำงานในการพิจารณาความสำคัญของ HI ในความมั่นคงของโครงสร้างโปรตีนจำนวนมากสรุปว่าปฏิสัมพันธ์เหล่านี้มีส่วนร่วมมากกว่า 50%.
โปรตีนเยื่อหลายชนิด (อินทิกรัลและอุปกรณ์ต่อพ่วง) เกี่ยวข้องกับ lipid bilayers ขอบคุณ HI เมื่อในโครงสร้างของพวกเขาโปรตีนกล่าวว่ามีโดเมนที่มีลักษณะชอบน้ำ นอกจากนี้ความเสถียรของโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนที่ละลายน้ำได้จำนวนมากขึ้นอยู่กับ HI.
เทคนิคบางอย่างในการศึกษาของเซลล์ชีววิทยาใช้ประโยชน์จากคุณสมบัติของผงซักฟอกไอออนิกในรูปแบบไมเซลล์ซึ่งเป็นโครงสร้าง "ครึ่งซีก" ของสารประกอบแอมฟิฟิลิกซึ่งมีบริเวณที่เกี่ยวข้องซึ่งกันและกันซึ่งต้องขอบคุณ HI.
ไมเซลล์ยังใช้ในการศึกษาทางเภสัชกรรมที่เกี่ยวข้องกับการส่งมอบยาที่ละลายไขมันและการก่อตัวของมันก็เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการดูดซึมของวิตามินและไขมันที่ซับซ้อนในร่างกายมนุษย์.
ตัวอย่างของปฏิกิริยาที่ชอบน้ำ
เยื่อ
ตัวอย่างที่ดีของ HI คือการก่อตัวของเยื่อหุ้มเซลล์ โครงสร้างดังกล่าวประกอบด้วยฟอสโฟลิปิด องค์กรได้รับการขอบคุณ HI ที่เกิดขึ้นระหว่างหาง apolar ใน "repulsion" กับสภาพแวดล้อมน้ำโดยรอบ.
โปรตีน
HI มีอิทธิพลอย่างมากต่อการพับของโปรตีนทรงกลมซึ่งมีรูปแบบทางชีวภาพที่ได้รับหลังจากการสร้างการกำหนดค่าเชิงพื้นที่เฉพาะภายใต้การมีอยู่ของกรดอะมิโนบางชนิดที่ตกค้างอยู่ในโครงสร้าง.
- กรณีของ apomioglobin
Apomyoglobin (myoglobin ที่ขาด heme group) เป็นโปรตีนแอลฟาเฮลิคอลขนาดเล็กที่ทำหน้าที่เป็นแบบจำลองเพื่อศึกษากระบวนการพับและความสำคัญของ HI ในสาร apolar ตกค้างในห่วงโซ่พอลิเปปไทด์เดียวกัน.
ในการศึกษาดำเนินการโดย Dyson และผู้ทำงานร่วมกันในปี 2549 ซึ่งมีการใช้การกลายพันธุ์ของ apomioglobin กลายพันธุ์ก็แสดงให้เห็นว่าการเริ่มต้นของเหตุการณ์พับขึ้นอยู่กับ HI ระหว่างกรดอะมิโนกับกลุ่ม apolar ของ alpha-helices.
ดังนั้นการเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยในลำดับกรดอะมิโนหมายถึงการปรับเปลี่ยนที่สำคัญในโครงสร้างตติยภูมิซึ่งส่งผลให้โปรตีนที่ไม่ถูกต้องและไม่ได้ใช้งาน.
ผงซักฟอก
อีกตัวอย่างที่ชัดเจนของ HI คือรูปแบบของการกระทำของผงซักฟอกเชิงพาณิชย์ที่เราใช้เพื่อวัตถุประสงค์ภายในประเทศทุกวัน.
ผงซักฟอกคือโมเลกุล amphipathic (ที่มีขั้วและภูมิภาค apolar) พวกเขาสามารถ "ล่วนผสม" ไขมันเนื่องจากพวกเขามีความสามารถในการสร้างพันธะไฮโดรเจนกับโมเลกุลของน้ำและมีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำกับไขมันที่มีอยู่ในไขมัน.
เมื่อสัมผัสกับไขมันในสารละลายน้ำโมเลกุลของผงซักฟอกจะเชื่อมโยงซึ่งกันและกันในลักษณะที่ปลายหางของโพลาร์เผชิญหน้ากันล้อมรอบโมเลกุลของไขมันและเผยให้เห็นบริเวณขั้วโลกซึ่งเข้าสู่ผิวของมิเชลล์ สัมผัสกับน้ำ.
การอ้างอิง
- แชนด์เลอร์, D. (2005) การเชื่อมต่อและแรงผลักดันของการประกอบที่ไม่ชอบน้ำ ธรรมชาติ, 437 (7059), 640-647.
- Cui, X. , Liu, J. , Xie, L. , Huang, J. , Liu, Q. , Israelachvili, J. N. , & Zeng, H. (2018) การปรับปฏิกิริยาไม่ชอบน้ำโดยการทำหน้าที่โครงสร้างนาโนและพื้นผิวทางเคมีแบบไกล่เกลี่ย Angewandte Chemie - รุ่นนานาชาติ 57 (37), 11903-11908.
- Dyson, J. H. , Wright, P. E. , & Sheraga, H. A. (2006) บทบาทของปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำในการเริ่มต้นและการขยายพันธุ์ของการพับโปรตีน PNAS, 103 (35), 13057-13061.
- Lodish, H. , Berk, A. , Kaiser, C.A. , Krieger, M. , Bretscher, A. , Ploegh, H. , Amon, A. , Scott, M. & Martin, K. (2003) อณูชีววิทยาของเซลล์ (ลำดับที่ 5) ฟรีแมน W. W. & บริษัท.
- ลัคกี้, M. (2008) ชีววิทยาโครงสร้างของเมมเบรน: ด้วยพื้นฐานทางชีวเคมีและชีวฟิสิกส์ สำนักพิมพ์มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์ สืบค้นจาก www.cambrudge.org/9780521856553
- Meyer, E. E. , Rosenberg, K. J. , & Israelachvili, J. (2006) ความก้าวหน้าล่าสุดในการทำความเข้าใจปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ กิจการของสถาบันวิทยาศาสตร์แห่งชาติ, 103 (43), 15739-15746.
- Nelson, D. L. , & Cox, M. M. (2009) หลักการทางชีวเคมีของ Lehninger Omega Editions (5th ed.).
- Némethy, G. (1967) Angewandte Chemie Chem. Int., 6 (3), 195-280.
- Otto, S. , & Engberts, J. B. F. N. (2003) ปฏิกิริยาระหว่างน้ำและปฏิกิริยาทางเคมี เคมีอินทรีย์และชีวโมเลกุล, 1 (16), 2809-2820.
- Pace, CN, Fu, H. , Fryar, KL, Landua, J. , Trevino, SR, เชอร์ลี่ย์, BA, Hendricks, M. , Iimura, S. , Gajiwala, K. , Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011) ผลของปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำต่อความคงตัวของโปรตีน วารสารชีววิทยาโมเลกุล, 408 (3), 514-528.
- Silverstein, T. P. (1998) เหตุผลที่แท้จริงว่าทำไมน้ำมันและน้ำไม่ผสม วารสารเคมีศึกษา, 75 (1), 116-118.