โครงสร้างเกลียวอัลฟ่าและความสำคัญในการใช้งาน

อัลฟาเกลียว เป็นโครงสร้างรองที่ง่ายที่สุดที่โปรตีนสามารถนำไปใช้ในอวกาศตามความแข็งแกร่งและอิสระในการหมุนของพันธะระหว่างสารตกค้างของกรดอะมิโน.

มันมีลักษณะเป็นรูปเกลียวซึ่งมีการจัดเรียงของกรดอะมิโนซึ่งดูเหมือนจะถูกจัดเรียงรอบแกนตามยาวตามจินตนาการโดยมีกลุ่ม R อยู่ด้านนอกของสิ่งนี้.

อัลฟา helices ถูกอธิบายครั้งแรกในปี 1951 โดย Pauling และเพื่อนร่วมงานที่ใช้ข้อมูลที่มีอยู่ในระยะทางระหว่างอะตอมมุมเชื่อมโยงและพารามิเตอร์โครงสร้างอื่น ๆ ของเปปไทด์และกรดอะมิโนเพื่อคาดการณ์การตั้งค่าที่เป็นไปได้ polypeptide.

คำอธิบายของ alpha helix เกิดขึ้นจากการค้นหาโครงสร้างที่เป็นไปได้ทั้งหมดในห่วงโซ่เปปไทด์ที่มีความเสถียรโดยพันธะไฮโดรเจนที่ซึ่งสารตกค้างนั้นมีความสัมพันธ์เชิงปริมาณและปริมาณที่กำหนดเป็นแบบระนาบตามที่ระบุโดยข้อมูลจาก เสียงสะท้อนของพันธบัตรเปปไทด์ที่มีอยู่ในวันที่.

โครงสร้างทุติยภูมินี้เป็นที่พบมากที่สุดในหมู่โปรตีนและเป็นที่ยอมรับจากทั้งโปรตีนที่ละลายน้ำได้และโปรตีนเยื่อหุ้มหนึ่ง เป็นที่เชื่อกันว่ามีโปรตีนมากกว่า 60% อยู่ในรูปของ alpha helix หรือ beta sheet.

ดัชนี

• 1 โครงสร้าง
• 2 ฟังก์ชั่นสำคัญ
  • 2.1 Miosin
  • 2.2 คอลลาเจน
  • 2.3 Keratin
  • 2.4 เฮโมโกลบิน
  • 2.5 โปรตีนประเภท "ซิงค์นิ้ว"
• 3 อ้างอิง

โครงสร้าง

โดยทั่วไปแต่ละรอบของ alpha helix มีค่าเฉลี่ยของกรดอะมิโน 3.6, ซึ่งเทียบเท่ากับความยาว 5.4 Åโดยประมาณ อย่างไรก็ตามมุมและความยาวของการหมุนนั้นแตกต่างจากโปรตีนหนึ่งไปสู่อีกโปรตีนหนึ่งด้วยการพึ่งพาลำดับกรดอะมิโนของโครงสร้างหลักอย่างเข้มงวด.

อัลฟาส่วนใหญ่มีการเลี้ยวขวา แต่ในปัจจุบันเป็นที่รู้กันว่าโปรตีนที่มีอัลฟ่าสามารถอยู่ได้ด้วยการเลี้ยวซ้าย เงื่อนไขสำหรับหนึ่งหรืออื่น ๆ ที่จะเกิดขึ้นคือกรดอะมิโนทั้งหมดอยู่ในการกำหนดค่าเดียวกัน (L หรือ D) เนื่องจากพวกเขามีความรับผิดชอบในทิศทางของการเปิด.

ความมั่นคงของเหตุผลเชิงโครงสร้างที่สำคัญเหล่านี้สำหรับโลกโปรตีนนั้นเกิดจากพันธะไฮโดรเจน พันธะเหล่านี้เกิดขึ้นระหว่างอะตอมไฮโดรเจนที่ติดอยู่กับอิเลคโตรเนกาติเตตไนโตรเจนของพันธะเปปไทด์และอะตอมออกซิเจนคาร์บอกซิลิกคาร์บอกซิลิกของกรดอะมิโนสี่ตำแหน่งต่อมาในภูมิภาค N-terminal.

ในแต่ละรอบของเกลียวจะเชื่อมโยงกับพันธะไฮโดรเจนต่อไปซึ่งเป็นพื้นฐานเพื่อให้เกิดความมั่นคงโดยรวมของโมเลกุล.

เปปไทด์บางตัวอาจไม่ก่อให้เกิดอัลฟาที่มั่นคง นี่คือความสามารถที่แท้จริงของกรดอะมิโนแต่ละตัวในสายโซ่เพื่อสร้างเอนริเก้ซึ่งสัมพันธ์โดยตรงกับลักษณะทางเคมีและทางกายภาพของกลุ่มอาร์.

ยกตัวอย่างเช่นที่ค่า pH ที่เป็นค่าจำนวนมากขั้วตกค้างจำนวนมากสามารถรับประจุได้เหมือนกันดังนั้นพวกมันจึงไม่สามารถอยู่ต่อเนื่องกันเป็นเกลียวเนื่องจากแรงผลักระหว่างพวกมันจะบ่งบอกถึงความเพี้ยนที่มาก.

ขนาดรูปร่างและตำแหน่งของกรดอะมิโนก็เป็นปัจจัยสำคัญที่ทำให้เกิดเสถียรภาพของขดลวด โดยไม่ต้องไปไกลกว่านั้นสิ่งตกค้างเช่น Asn, Ser, Thr และ Cys ที่อยู่ในบริเวณใกล้เคียงภายในลำดับอาจมีผลกระทบเชิงลบต่อการกำหนดค่าของ alpha helix.

ในทำนองเดียวกัน hydrophobicity และ hydrophilicity ของ alpha helical เซ็กเมนต์ในเปปไทด์ที่กำหนดนั้นขึ้นอยู่กับเอกลักษณ์ของกลุ่ม R ของกรดอะมิโน.

ในโปรตีนเยื่อหุ้มเซลล์หนึ่งมีอัลฟาเอนริเอชันมากมายซึ่งมีลักษณะตกค้างของน้ำที่ไม่ละลายน้ำอย่างรุนแรงจำเป็นอย่างยิ่งสำหรับการแทรกและการกำหนดค่าของเซ็กเมนต์ระหว่างหางเชิงปลายของฟอสโฟลิปิด.

ในทางกลับกันโปรตีนที่ละลายน้ำได้จะมีอัลฟาเอนริเอชซึ่งมีขั้วตกค้างซึ่งทำให้มีปฏิสัมพันธ์ที่ดีขึ้นกับตัวกลางที่เป็นน้ำในไซโตพลาสซึมหรือพื้นที่คั่นระหว่างหน้า.

ฟังก์ชั่นสำคัญ

แม่ลายอัลฟามีความหลากหลายทางชีวภาพ รูปแบบปฏิสัมพันธ์เฉพาะระหว่าง helices มีบทบาทสำคัญในฟังก์ชั่นการประกอบและ oligomerization ของโปรตีนทั้งเยื่อหุ้มเซลล์และโปรตีนที่ละลายน้ำได้.

โดเมนเหล่านี้มีอยู่ในหลายปัจจัยการถอดความสำคัญจากมุมมองของการควบคุมการแสดงออกของยีน พวกมันยังอยู่ในโปรตีนที่มีความเกี่ยวข้องกับโครงสร้างและในโปรตีนเมมเบรนที่มีหน้าที่ในการขนส่งและ / หรือการส่งสัญญาณประเภทต่างๆ.

นี่คือตัวอย่างคลาสสิกของโปรตีนที่มี alpha helices:

myosin

Myosin เป็น ATPase ที่เปิดใช้งานโดย actin ที่มีหน้าที่ในการหดตัวของกล้ามเนื้อและการเคลื่อนไหวของเซลล์ที่หลากหลาย กล้ามเนื้อและกล้ามเนื้อไม่ใช่ myosins ประกอบด้วยสองภูมิภาคหรือทรงกลม "หัว" เชื่อมโยงกันด้วยหางยาวอัลฟ่า "หาง".

คอลลาเจน

หนึ่งในสามของปริมาณโปรตีนทั้งหมดของร่างกายมนุษย์แสดงโดยคอลลาเจน มันเป็นโปรตีนที่มีมากที่สุดในพื้นที่นอกเซลล์และมีลักษณะเด่นที่มีลักษณะเด่นของโครงสร้างประกอบด้วยเส้นขนานสามเส้นที่มีรูปทรงเกลียวซ้ายมือซึ่งรวมเข้าด้วยกันเป็นเกลียวสามเส้นที่มีทิศทางตามเข็มนาฬิกา.

เคราติน

Keratins เป็นกลุ่มของโปรตีนที่สร้างเส้นใยซึ่งผลิตโดยเซลล์เยื่อบุผิวบางชนิดในสัตว์มีกระดูกสันหลัง พวกเขาเป็นองค์ประกอบหลักของเล็บ, ผม, กรงเล็บ, เปลือกของเต่า, เขาและขน ส่วนหนึ่งของโครงสร้าง fibrillar นั้นเกิดขึ้นจากส่วนของ alpha helix.

เฮโมโกลบิน

ออกซิเจนในเลือดถูกขนส่งโดยฮีโมโกลบิน ส่วนที่เป็นโกลบินของโปรตีน tetrameric นี้ประกอบไปด้วยอัลฟาสองตัวที่เหมือนกัน 141 ตัวต่อแต่ละตัวและอีกสองสายเบต้าจำนวน 146 ชิ้นต่อชิ้น.

โปรตีนประเภท "นิ้วสังกะสี"

สิ่งมีชีวิตยูคาริโอตมีโปรตีนสังกะสีนิ้วมากมายซึ่งทำงานเพื่อวัตถุประสงค์ที่แตกต่างกัน: การรับรู้ DNA, บรรจุภัณฑ์ RNA, การเปิดใช้งานการถอดเสียง, การควบคุมการตายของเซลล์, การพับโปรตีนเป็นต้น โปรตีนนิ้วสังกะสีจำนวนมากมีอัลฟาเอนริเก้เป็นองค์ประกอบหลักของโครงสร้างและจำเป็นสำหรับการทำงานของพวกเขา.

การอ้างอิง

1. Aurora, R. , Srinivasan, R. , & Rose, G. D. (1994) กฎสำหรับการยุติ a-alpha-Helix โดย Glycine. วิทยาศาสตร์, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, M. , Zhang, X. , & Matthews, B. (1993) พื้นฐานโครงสร้างของความโน้มเอียงของกรดอะมิโนอัลฟา. วิทยาศาสตร์, 260(1), 1637-1640.
3. เบรนแนนอาร์. จี. และแมตทิวส์บี. ดับบลิว (1989) ลักษณะเด่นของการจับ DNA helix-turn-helix. วารสารเคมีชีวภาพ, 264(4), 1903-1906.
4. Eisenberg, D. (2003) การค้นพบคุณสมบัติเชิงโครงสร้างของโปรตีนอัลฟา - เฮลิกส์และเบต้า - ชีทหลัก. PNAS, 100(20), 11207-11210 Huggins, M. L. (1957) โครงสร้างของอัลฟาเคราติน. เคมี, 43, 204-209.
5. Klement, W. , Willens, R. , & Duwez, P. (1960) โครงสร้างของ myoglobin. ธรรมชาติ, 185, 422-427.
6. ฆราวาส, J. H. , Lee, B. M. , & Wright, P. E. (2001) โปรตีน Finger Zinc: ข้อมูลเชิงลึกใหม่เกี่ยวกับความหลากหลายของโครงสร้างและการใช้งาน. ความคิดเห็นปัจจุบันทางชีววิทยาโครงสร้าง, 11(1), 39-46.
7. Lodish, H. , Berk, A. , Kaiser, C.A. , Krieger, M. , Bretscher, A. , Ploegh, H. , ... มาร์ติน, K. (2003). ชีววิทยาโมเลกุลของเซลล์ (ฉบับที่ 5) ฟรีแมน W. W. & บริษัท.
8. ลัคกี้, M. (2008). ชีววิทยาโครงสร้างของเมมเบรน: ด้วยพื้นฐานทางชีวเคมีและชีวฟิสิกส์. สำนักพิมพ์มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์ สืบค้นจาก www.cambridge.org/9780521856553
9. แมคเคย์, M. J. , Afrose, F. , Koeppe, R. E. , & Greathouse, D.V. (2018) การก่อตัวของเกลียวและความมั่นคงในเยื่อหุ้ม. Biochimica และ Biophysica Acta - Biomembranes, 1860(10), 2108-2117.
10. Nelson, D. L. , & Cox, M. M. (2009). หลักการทางชีวเคมีของ Lehninger. รุ่นโอเมก้า (ฉบับที่ 5).
11. การทิ้งเปา, L. , Corey, R. B. , & Branson, H. R. (1951) โครงสร้างของโปรตีน: โครงร่างของขดลวดโพลีเปปไทด์ทั้งสองที่เชื่อมต่อด้วยไฮโดรเจน. การดำเนินการของ National Academy of Sciences ของสหรัฐอเมริกา, 37, 205-211.
12. Perutz, M. F. (1978) โครงสร้างเฮโมโกลบินและการขนส่งทางเดินหายใจ. วิทยาศาสตร์อเมริกัน, 239(6), 92-125.
13. Scholtz, J. M. , & Baldwin, R. L. (1992) กลไกการก่อตัวของอัลฟา - เฮลิกซ์โดยเปปไทด์. ทบทวนประจำปีของชีวฟิสิกส์และโครงสร้างโมเลกุล, 21(1), 95-118.
14. ไหล่, M. D. , & Raines, R. T. (2009) โครงสร้างคอลลาเจนและความเสถียร. ทบทวนชีวเคมีประจำปี, 78(1), 929-958.
15. Subramaniams, A. , Jones, W.K. , Gulick, J. , & Neumannli, J. (1991) การควบคุมเฉพาะเนื้อเยื่อของโปรโมเตอร์ยีน alpha-Myosin heavy chain ในหนูที่ดัดแปลงพันธุกรรม. วารสารเคมีชีวภาพ, 266(36), 24613-24620.
16. Wang, B. , Yang, W. , McKittrick, J. , & Meyers, M.A. (2016) เคราติน: โครงสร้างสมบัติเชิงกลการเกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิตทางชีวภาพและความพยายามในการดูดซับทางชีวภาพ. ความก้าวหน้าทางวิทยาศาสตร์วัสดุ. Elsevier Ltd.
17. Warrick, H. M. , & Spudich, J. a. (1987) โครงสร้างและหน้าที่ของ Myosin ในการเคลื่อนที่ของเซลล์. ทบทวนประจำปีของชีววิทยาเซลล์, 3, 379-421.
18. Zhang, S. Q. , Kulp, D. W. , Schramm, C. A. , Mravic, M. , Samish, I. , & Degrado, W. F. (2015) การโต้ตอบกับเยื่อหุ้มเซลล์และโปรตีนที่ละลายน้ำได้ helix-helix: เรขาคณิตที่คล้ายกันผ่านการโต้ตอบที่ต่างกัน. โครงสร้าง, 23(3), 527-541