ปฏิกิริยาไกลโคไลซิสแอนแอโรบิคและเส้นทางการหมัก



glycolysis แบบไม่ใช้ออกซิเจน หรือ anaerobic เป็นเส้นทาง catabolic ที่ใช้โดยเซลล์หลายชนิดสำหรับการย่อยสลายกลูโคสในกรณีที่ไม่มีออกซิเจน นั่นคือกลูโคสไม่ได้ถูกออกซิไดซ์อย่างสมบูรณ์ให้กับคาร์บอนไดออกไซด์และน้ำเช่นเดียวกับกรณีของ glycolysis แบบแอโรบิก แต่ผลิตภัณฑ์จากการหมักจะถูกสร้างขึ้น.

มันถูกเรียกว่า anaerobic glycolysis เนื่องจากไม่มีออกซิเจนซึ่งในกรณีอื่น ๆ จะทำหน้าที่เป็นตัวรับอิเล็กตรอนตัวสุดท้ายในห่วงโซ่การขนส่งของไมโทคอนเดรียซึ่งผลิตพลังงานจำนวนมากจากกระบวนการผลิตผลิตภัณฑ์ไกลโคไลติก.

เงื่อนไขของ anaerobiosis หรือขาดออกซิเจนจะส่งผลในการผลิตกรดแลคติค (เซลล์กล้ามเนื้อเช่น) หรือเอทานอล (ยีสต์) จาก pyruvate ที่สร้างขึ้นโดย catabolism ของกลูโคส.

เป็นผลให้ประสิทธิภาพการใช้พลังงานลดลงอย่างมากเนื่องจากมีเพียงโมลเพียงสองโมเลกุลของ ATP เท่านั้นที่ผลิตได้ต่อโมลของกลูโคสที่ถูกประมวลผลเมื่อเทียบกับ 8 โมลที่สามารถรับได้ในระหว่าง glycolysis แบบแอโรบิก.

ความแตกต่างของจำนวนโมเลกุล ATP เกี่ยวข้องกับการเกิดปฏิกิริยาของ NADH ซึ่งไม่ได้สร้าง ATP เพิ่มเติมซึ่งตรงกันข้ามกับสิ่งที่เกิดขึ้นใน glycolysis แบบใช้ออกซิเจนซึ่งสำหรับแต่ละ NADH นั้นจะได้รับ 3 โมเลกุลของ ATP.

ดัชนี

  • 1 ปฏิกิริยา
  • 2 เส้นทางหมัก
    • 2.1 การผลิตกรดแลคติค
    • 2.2 การผลิตเอทานอล
  • 3 การหมักแบบแอโรบิก
  • 4 Glycolysis และมะเร็ง
  • 5 อ้างอิง

ปฏิกิริยา

Anaerobic glycolysis ไม่ได้อยู่ห่างจาก glycolysis แบบแอโรบิค แต่อย่างใดเนื่องจากคำว่า "anaerobic" หมายถึงสิ่งที่เกิดขึ้นหลังจากเส้นทาง glycolytic นั่นคือชะตากรรมของผลิตภัณฑ์และตัวกลางปฏิกิริยา.

ดังนั้นสิบเอนไซม์ที่แตกต่างมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาของ glycolysis แบบไม่ใช้ออกซิเจนกล่าวคือ:

1-Hexokinase (HK): ใช้หนึ่งโมเลกุลของ ATP สำหรับแต่ละโมเลกุลของกลูโคส มันผลิตกลูโคส 6-phosphate (G6P) และ ADP ปฏิกิริยานี้ไม่สามารถย้อนกลับมาได้และรับประกันว่าไอออนของแมกนีเซียม.

 2-Phosphoglucose isomerase (PGI): isomerizes G6P ถึง fructose 6-phosphate (F6P).

 3-Fosfofructoquinasa (PFK): phosphorylates F6P ถึง fructose 1,6-bisphosphate (F1.6-BP) โดยใช้หนึ่งโมเลกุลของ ATP สำหรับแต่ละ F6P ปฏิกิริยานี้ไม่สามารถย้อนกลับได้.

 4-Aldolase: แยกโมเลกุลของ F1.6-BP และสร้าง glyceraldehyde 3-phosphate (GAP) และ dihydroxyacetone phosphate (DHAP).

 5-Triose phosphate isomerase (TIM): มีส่วนร่วมในการแลกเปลี่ยนของ DHAP และ GAP.

 6-Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase (GAPDH): ใช้สองโมเลกุลของ NAD+ และ 2 โมเลกุลของอนินทรีย์ฟอสเฟต (Pi) ถึง phosphorylate GAP ให้ผลผลิต 1,3-biphosphoglycerate (1,3-BPG) และ 2 NADH.

 7-Phosphoglycerate kinase (PGK): สร้างสองโมเลกุลของ ATP โดย phosphorylation ที่ระดับพื้นผิวของสองโมเลกุลของ ADP มันใช้แต่ละโมเลกุลของ 1,3-BPG เป็นผู้บริจาคกลุ่มฟอสเฟต ผลิต 2 โมเลกุลของ 3-phosphoglycerate (3PG).

 8-Phosphoglycerate mutase (PGM): จัดเรียงโมเลกุล 3PG เพื่อสร้างตัวกลางที่มีพลังงานสูงกว่า 2PG.

 9-Enolase: จาก 2PG ผลิต phosphoenolpyruvate (PEP) โดยการคายน้ำครั้งแรก.

เอนไซม์ 10-Pyruvate kinase (PYK): ฟอสเฟนอลไพพิวทรูทใช้โดยเอนไซม์นี้ ปฏิกิริยานี้เกี่ยวข้องกับการถ่ายโอนกลุ่มฟอสเฟตที่ตำแหน่ง 2 ตำแหน่งของฟอสฟอโนลพิวทรูเวทไปยังโมเลกุล ADP 2 pyruvates และ 2 ATP ผลิตสำหรับกลูโคสแต่ละชนิด.

เส้นทางการหมัก

การหมักเป็นคำที่ใช้เพื่อระบุว่ากลูโคสหรือสารอาหารอื่น ๆ สลายตัวเมื่อขาดออกซิเจนเพื่อให้ได้พลังงาน.

ในกรณีที่ไม่มีออกซิเจนห่วงโซ่การขนส่งของอิเล็กตรอนจะไม่มีตัวรับสุดท้ายและดังนั้น phosphorylation ออกซิเดชันที่ให้พลังงานจำนวนมากในรูปแบบของ ATP จะไม่เกิดขึ้น NADH ไม่ได้รับการ reoxidized ผ่านเส้นทางยล แต่ผ่านทางเลือกอื่นซึ่งไม่ได้ผลิต ATP.

ไม่เพียงพอ NAD+ glycolytic pathway หยุดลงเนื่องจากการถ่ายโอนฟอสเฟตไปยัง GAP นั้นจำเป็นต้องมีการลดลงของปัจจัยร่วม.

เซลล์บางชนิดมีกลไกทางเลือกเพื่อเอาชนะช่วงเวลาของ anaerobiosis และโดยทั่วไปกลไกเหล่านี้เกี่ยวข้องกับการหมักบางประเภท เซลล์อื่น ๆ นั้นขึ้นอยู่กับกระบวนการหมักเพื่อการยังชีพของพวกมันเท่านั้น.

ผลิตภัณฑ์ของเส้นทางการหมักของสิ่งมีชีวิตจำนวนมากมีความเกี่ยวข้องทางเศรษฐกิจกับมนุษย์ ตัวอย่างคือการผลิตเอทานอลจากยีสต์บางชนิดใน anaerobiosis และการก่อตัวของกรดแลคติกโดยแบคทีเรียแลคโตที่ใช้สำหรับการผลิตโยเกิร์ต.

การผลิตกรดแลคติค

เซลล์หลายชนิดในกรณีที่ไม่มีออกซิเจนสร้างกรดแลกติกด้วยปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยแลคเตทดีไฮโดรจีเนสคอมเพล็กซ์ซึ่งใช้ carbons ของไพรูเวตและ NADH ที่ผลิตในปฏิกิริยา GAPDH.

ผลิตเอทานอล

Pyruvate จะถูกแปลงเป็น acetaldehyde และ CO2 โดย pyruvate decarboxylase อะซีตัลดีไฮด์นั้นถูกใช้โดยแอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสซึ่งช่วยลดการสร้างเอธานอลและสร้างโมเลกุลของ NAD ขึ้นใหม่+ สำหรับโมเลกุล pyruvate แต่ละอันที่เข้ามาทางนี้.

การหมักแบบแอโรบิค

Anaerobic glycolysis มีคุณสมบัติหลักคือความจริงที่ว่าผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายไม่สอดคล้องกับ CO2 และน้ำเช่นในกรณีของ glycolysis แอโรบิก แต่ผลิตภัณฑ์ทั่วไปของปฏิกิริยาการหมักจะถูกสร้างขึ้น.

ผู้เขียนบางคนอธิบายกระบวนการ "การหมักแบบแอโรบิค" หรือกลูโคสแอโรบิกไกลโคไลซิสสำหรับสิ่งมีชีวิตบางอย่างรวมถึงปรสิตในครอบครัว Trypanosomatidae และเซลล์มะเร็งมะเร็งจำนวนมาก.

ในสิ่งมีชีวิตเหล่านี้มันแสดงให้เห็นว่าแม้ในที่ที่มีออกซิเจนผลิตภัณฑ์ของ glycolytic pathway สอดคล้องกับผลิตภัณฑ์ของเส้นทางการหมักดังนั้นจึงคิดว่าการเกิดออกซิเดชัน "บางส่วน" ของกลูโคสเกิดขึ้นเนื่องจากพลังงานไม่ได้ถูกสกัด เป็นไปได้ของคาร์บอน.

แม้ว่า "การหมักแบบแอโรบิค" ของกลูโคสไม่ได้หมายความว่าไม่มีกิจกรรมทางเดินหายใจทั้งหมดเนื่องจากมันไม่ได้เป็นกระบวนการทั้งหมดหรือไม่มีอะไรเลย อย่างไรก็ตามบทความดังกล่าวชี้ให้เห็นถึงการขับถ่ายของผลิตภัณฑ์เช่นไพรูเวต, แลคเตท, ซัคซิเนต, มาเลตและกรดอินทรีย์อื่น ๆ.

ไกลโคไลซิสและมะเร็ง

เซลล์มะเร็งจำนวนมากแสดงการเพิ่มขึ้นของการดูดซึมกลูโคสและฟลักซ์ไกลโคลิติก.

เนื้องอกในผู้ป่วยมะเร็งเติบโตอย่างรวดเร็วดังนั้นหลอดเลือดจึงอยู่ในภาวะขาดออกซิเจน ดังนั้นการเสริมพลังงานของเซลล์เหล่านี้ส่วนใหญ่ขึ้นอยู่กับ glycolysis แบบไม่ใช้ออกซิเจน.

อย่างไรก็ตามปรากฏการณ์นี้ได้รับการช่วยเหลือจากปัจจัยการถอดรหัสการขาดออกซิเจน (HIF) ซึ่งเพิ่มการแสดงออกของเอนไซม์ glycolytic และการขนส่งกลูโคสในเยื่อหุ้มผ่านกลไกที่ซับซ้อน.

การอ้างอิง

  1. Akram, M. (2013) Mini-review เกี่ยวกับ Glycolysis และ Cancer. J. Canc. Educ., 28, 454-457.
  2. Bustamante, E. , & Pedersen, P. (1977) glycolysis แอโรบิกสูงของเซลล์หนู hepatoma ในวัฒนธรรม: บทบาทของไมโทคอนเดรีย. พร Natl Acad วิทย์., 74(9), 3735-3739.
  3. Cazzulo, J. J. (1992) การหมักแอโรบิกด้วยกลูโคสโดย trypanosomatids. วารสาร FASEB, 6, 3153-3161.
  4. Jones, W. , & Bianchi, K. (2015) แอโรบิคไกลคอล: เกินกว่าการแพร่กระจาย. เขตแดนในภูมิคุ้มกันวิทยา, 6, 1-5.
  5. Li, X. , Gu, J. , & Zhou, Q. (2015) ทบทวนแอโรบิกไกลโคไลซิสและเอนไซม์หลัก - เป้าหมายใหม่สำหรับการรักษามะเร็งปอด. มะเร็งทรวงอก, 6, 17-24.
  6. Maris, A.J.A. Van, Abbott, Æ D. A. , Bellissimi, Æ E. , Brink, J. Van Den, Kuyper, Æ M. , Luttik, Æ M. A. H. , Pronk, J. T. (2006) การหมักแอลกอฮอล์ของแหล่งคาร์บอนในไฮโดรไลเสตชีวมวลโดย Saccharomyces cerevisiae: สถานะปัจจุบัน. Antonie van Leeuwenhoek, 90, 391-418.
  7. Nelson, D. L. , & Cox, M. M. (2009). หลักการทางชีวเคมีของ Lehninger. รุ่นโอเมก้า (ฉบับที่ 5).