ปฏิกิริยาของแอลลอยด์ไกลคอลและแอโรบิก



glycolysis แอโรบิก มันหมายถึงการใช้กลูโคสส่วนเกินที่ไม่ได้รับการประมวลผลโดย oxidative phosphorylation ต่อการก่อตัวของผลิตภัณฑ์ "หมัก" แม้ในสภาวะที่มีความเข้มข้นสูงของออกซิเจนและแม้จะมีประสิทธิภาพการใช้พลังงานลดลง.

มักพบในเนื้อเยื่อที่มีอัตราการเจริญสูงซึ่งมีการบริโภคกลูโคสและออกซิเจนสูง ตัวอย่างของสิ่งนี้คือเซลล์มะเร็งมะเร็ง, เซลล์ปรสิตบางอย่างในเลือดของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมและแม้แต่เซลล์ของบางพื้นที่ในสมองของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม.

พลังงานที่ถูกสกัดโดย catabolism ของกลูโคสนั้นถูกเก็บรักษาในรูปแบบของ ATP และ NADH ซึ่งถูกนำไปใช้ในขั้นปลายน้ำในเส้นทางเมแทบอลิซึมต่างๆ.

ในระหว่างแอโรบิกไกลคอลไลเซชั่นไพรูเวตจะถูกส่งไปยังวงจร Krebs และห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน แต่มันก็ถูกประมวลผลโดยเส้นทางการหมักเพื่อการฟื้นฟูของ NAD + โดยไม่ต้องเพิ่ม ATP ซึ่งจบลงด้วยการก่อตัว.

แอโรบิกหรือแอนแอโรบิค glycolysis ส่วนใหญ่เกิดขึ้นในไซโตทอลยกเว้นสิ่งมีชีวิตเช่น trypanosomatids ซึ่งมี glycolytic organelles พิเศษที่เรียกว่า glycosomes.

Glycolysis เป็นหนึ่งในเส้นทางการเผาผลาญที่รู้จักกันดี มันถูกสร้างขึ้นทั้งหมดในช่วงทศวรรษที่ 1930 โดยกุสตาฟเอ็มเดนและออตโตเมเยอร์ฮอฟซึ่งศึกษาเส้นทางในเซลล์กล้ามเนื้อโครงร่าง อย่างไรก็ตาม glycolysis แอโรบิกเป็นที่รู้จักกันเป็นผล Warburg ตั้งแต่ปี 1924.

ดัชนี

  • 1 ปฏิกิริยา
    • 1.1 ขั้นตอนการลงทุนด้านพลังงาน
    • 1.2 ระยะการกู้คืนพลังงาน
  • 2 ปลายทางของ glycolytic ตัวกลาง
  • 3 อ้างอิง

ปฏิกิริยา

catabolism แอโรบิกของกลูโคสเกิดขึ้นในสิบขั้นตอนเร่งปฏิกิริยาเอนไซม์ ผู้เขียนหลายคนพิจารณาว่าขั้นตอนเหล่านี้แบ่งออกเป็นขั้นตอนของการลงทุนด้านพลังงานซึ่งมีวัตถุประสงค์เพื่อเพิ่มเนื้อหาของพลังงานอิสระในตัวกลางและอีกส่วนหนึ่งของการทดแทนและพลังงานที่ได้รับในรูปแบบของ ATP.

ขั้นตอนการลงทุนด้านพลังงาน

1-Phosphorylation ของกลูโคสเป็นกลูโคส 6-phosphate เร่งปฏิกิริยาโดย hexokinase (HK) ในปฏิกิริยานี้โมเลกุลหนึ่งของ ATP ซึ่งทำหน้าที่เป็นผู้บริจาคกลุ่มฟอสเฟตนั้นจะถูกเปลี่ยนกลับสำหรับโมเลกุลของกลูโคสแต่ละโมเลกุล มันให้กลูโคส 6-phosphate (G6P) และ ADP และปฏิกิริยากลับไม่ได้.

เอนไซม์จำเป็นต้องมีการก่อตัวของ Mg-ATP2 ที่สมบูรณ์สำหรับการทำงานของมันซึ่งเป็นเหตุผลว่าทำไมจึงสมควรได้รับไอออนของแมกนีเซียม.

2-Isomerization ของ G6P เป็นฟรุกโตส 6-phosphate (F6P) มันไม่ได้เกี่ยวข้องกับค่าใช้จ่ายด้านพลังงานและเป็นปฏิกิริยาย้อนกลับที่เร่งปฏิกิริยาโดย phosphoglucose isomerase (PGI).

3-Phosphorylation ของ F6P ถึง fructose 1,6-bisphosphate เร่งปฏิกิริยาโดย phosphofructokinase-1 (PFK-1) ATP โมเลกุลใช้เป็นผู้บริจาคกลุ่มฟอสเฟตและผลิตภัณฑ์ของปฏิกิริยาคือ F1.6-BP และ ADP ขอบคุณที่ค่าของ ,G ปฏิกิริยานี้กลับไม่ได้ (เหมือนกับปฏิกิริยา 1).

4-Catalytic สลาย F1.6-BP ใน dihydroxyacetone ฟอสเฟต (DHAP), คีโตส, และไกลคอลดีไฮด์ 3-ฟอสเฟต (GAP), aldose เอนไซม์อัลโดเลสเป็นผู้รับผิดชอบในการควบแน่นของอัลโดลที่กลับด้านได้.

5-Triose ฟอสเฟตไอโซเมอเรส (TIM) มีหน้าที่รับผิดชอบในการแลกเปลี่ยนของ triose ฟอสเฟต: DHAP และ GAP โดยไม่ต้องป้อนพลังงานเพิ่มเติม.

ขั้นตอนการกู้คืนพลังงาน

1-GAP ถูกออกซิไดซ์โดย glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) ซึ่งกระตุ้นการถ่ายโอนของกลุ่มฟอสเฟตไปยัง GAP ในรูปแบบ 1,3-biphosphoglycerate ในปฏิกิริยานี้โมเลกุล NAD + สองโมเลกุลจะถูกลดขนาดต่อโมเลกุลของกลูโคสและจะใช้โมเลกุลอนินทรีย์ฟอสเฟตสองโมเลกุล.

NADH แต่ละอันที่ผลิตผ่านห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนและ 6 โมเลกุลของ ATP ถูกสังเคราะห์โดยออกซิเดทีฟฟอสโฟรีเลชัน.

2-The phosphoglycerate kinase (PGK) ถ่ายโอนกลุ่ม phosphoryl จาก 1,3-biphosphoglycerate ไปยัง ADP โดยสร้างโมเลกุล ATP สองโมเลกุลและ 3-phosphoglycerate (3PG) สองก้อน กระบวนการนี้เรียกว่าฟอสโฟรีเลชั่นในระดับพื้นผิว.

สองโมเลกุลของ ATP ที่ใช้ในปฏิกิริยาของ HK และ PFK จะถูกแทนที่ด้วย PGK ในขั้นตอนนี้ของเส้นทาง.

3-The 3PG จะถูกแปลงเป็น 2PG โดย phosphoglycerate mutase (PGM) ซึ่งกระตุ้นการกระจัดของกลุ่ม phosphoryl ระหว่างคาร์บอน 3 และ 2 ของกลีเซอเรตในสองขั้นตอนและย้อนกลับได้ จำเป็นต้องมีแมกนีเซียมไอออนด้วยเอนไซม์นี้.

ปฏิกิริยาการคายน้ำ 4-A เร่งปฏิกิริยาโดย enolase แปลง 2PG เป็น phosphoenolpyruvate (PEP) ในปฏิกิริยาที่ไม่ต้องการการผกผันของพลังงาน แต่จะสร้างสารประกอบที่มีศักยภาพพลังงานมากขึ้นสำหรับการถ่ายโอนกลุ่มฟอสเฟตในภายหลัง.

5-ท้ายที่สุด pyruvate kinase (PYK) กระตุ้นการถ่ายโอนของกลุ่ม phosphoryl ใน PEP ไปยังโมเลกุลของ ADP ด้วยการผลิต pyruvate ด้วยกัน ADP สองโมเลกุลใช้ต่อโมเลกุลกลูโคสและสร้างโมเลกุล ATP 2 โมเลกุล PYK ใช้ไอออนโพแทสเซียมและแมกนีเซียม.

ดังนั้นผลผลิตพลังงานทั้งหมดของ glycolysis คือ 2 โมเลกุลของ ATP สำหรับแต่ละโมเลกุลของกลูโคสที่เข้าสู่เส้นทาง ในสภาพแอโรบิกการย่อยสลายที่สมบูรณ์ของกลูโคสหมายถึงการได้รับระหว่าง 30 และ 32 โมเลกุลของ ATP.

ปลายทางของ glycolytic ตัวกลาง

หลังจาก glycolysis pyruvate จะถูกกำจัดด้วย decarboxylation ทำให้เกิด CO2 และบริจาคกลุ่ม acetyl ให้แก่ acetyl coenzyme A ซึ่งถูกออกซิไดซ์กับ CO2 ในวงจร Krebs.

อิเล็กตรอนที่ปล่อยออกมาในระหว่างการออกซิเดชั่นนี้จะถูกลำเลียงไปยังออกซิเจนผ่านปฏิกิริยาของห่วงโซ่การหายใจไมโตคอนเดรียซึ่งท้ายที่สุดก็ผลักดันการสังเคราะห์ ATP ในอวัยวะนี้.

ในระหว่างแอโรบิกไกลคอลไลซิสส่วนเกินของไพรูเวตที่ผลิตจะถูกประมวลผลโดยเอนไซม์แลคเตท dehydrogenase ซึ่งเป็นแลคเตทและสร้างส่วนใหม่ของ NAD + ที่บริโภคในขั้นตอนของ glycolysis แต่ไม่มีการสร้างโมเลกุลใหม่ของ ATP.

นอกจากนี้ pyruvate สามารถใช้ในกระบวนการ anabolic ที่นำไปสู่การก่อตัวของกรดอะมิโนอะลานีนหรือยังสามารถทำหน้าที่เป็นโครงกระดูกสำหรับการสังเคราะห์กรดไขมัน.

เช่นเดียวกับไพรูเวตผลิตภัณฑ์สุดท้ายของ glycolysis ตัวกลางปฏิกิริยาหลายตัวทำหน้าที่อื่น ๆ ในเส้นทาง catabolic หรือ anabolic ที่สำคัญสำหรับเซลล์.

ดังกล่าวเป็นกรณีของกลูโคส 6-phosphate และทางเดิน pentose phosphate ที่ตัวกลางของไรโบโซมอยู่ในกรดนิวคลีอิก.

การอ้างอิง

  1. Akram, M. (2013) Mini-review เกี่ยวกับ Glycolysis และ Cancer. J. Canc. Educ., 28, 454-457.
  2. Esen, E. , & Long, F. (2014) แอโรบิกไกลโคซิสใน Osteoblasts. Curr Osteoporos ตัวแทน, 12, 433-438.
  3. Haanstra, J.R. , González-Marcano, E.B. , Gualdrón-López, M. , & Michels, P.M. (2016) การกำเนิดชีวภาพการบำรุงรักษาและการเปลี่ยนแปลงของไกลโคโซมในปรสิต trypanosomatid. Biochimica และ Biophysica Acta - การวิจัยเซลล์ระดับโมเลกุล, 1863(5), 1038-1048.
  4. Jones, W. , & Bianchi, K. (2015) แอโรบิคไกลคอล: เกินกว่าการแพร่กระจาย. เขตแดนในภูมิคุ้มกันวิทยา, 6, 1-5.
  5. Kawai, S. , Mukai, T. , Mori, S. , Mikami, B. , & Murata, K. (2005) สมมติฐาน: โครงสร้างวิวัฒนาการและบรรพบุรุษของกลูโคสไคเนสในตระกูล hexokinase. วารสารวิทยาศาสตร์ชีวภาพและวิศวกรรมชีวภาพ, 99(4), 320-330.
  6. Nelson, D. L. , & Cox, M. M. (2009). หลักการทางชีวเคมีของ Lehninger. รุ่นโอเมก้า (ฉบับที่ 5).