ประสิทธิภาพและตัวอย่างของตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพ

ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ หรือ biocatalyst เป็นโมเลกุลซึ่งโดยทั่วไปเป็นแหล่งกำเนิดโปรตีนที่มีความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาเคมีที่เกิดขึ้นภายในสิ่งมีชีวิต โมเลกุลโปรตีนของตัวเร่งปฏิกิริยาเป็นเอนไซม์และธรรมชาติของ RNA นั้นเป็น ribozymes ในบทความนี้เราจะมุ่งเน้นไปที่การสำรวจเอนไซม์ซึ่งเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพที่รู้จักกันดี.

ในกรณีที่ไม่มีเอนไซม์จำนวนปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นในเซลล์และที่ช่วยให้ชีวิตไม่สามารถเกิดขึ้นได้ สิ่งเหล่านี้มีหน้าที่เร่งกระบวนการตามลำดับความสำคัญใกล้กับ 10⁶ - และในบางกรณียิ่งใหญ่.

ดัชนี

• 1 ปฏิกิริยา
• 2 เอนไซม์
  • 2.1 เอนไซม์คืออะไร?
  • 2.2 ลักษณะของเอนไซม์
  • 2.3 ระบบการตั้งชื่อและการจำแนกประเภทของเอนไซม์
  • 2.4 เอนไซม์ทำงานอย่างไร?
  • 2.5 สารยับยั้งเอนไซม์
  • 2.6 ตัวอย่าง
• 3 ความแตกต่างระหว่างตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพ (เอนไซม์) และตัวเร่งปฏิกิริยาเคมี
  • 3.1 ปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์เกิดขึ้นเร็วขึ้น
  • 3.2 เอนไซม์ส่วนใหญ่ทำงานในสภาพร่างกาย
  • 3.3 ความจำเพาะ
  • 3.4 การควบคุมเอนไซม์มีความแม่นยำ
• 4 อ้างอิง

ปฏิกิริยาทางเคมี

ตัวเร่งปฏิกิริยาเป็นโมเลกุลที่สามารถเปลี่ยนความเร็วของปฏิกิริยาเคมีโดยไม่ถูกใช้ไปในปฏิกิริยาดังกล่าว.

ปฏิกิริยาเคมีเกี่ยวข้องกับพลังงาน: โมเลกุลเริ่มต้นที่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาหรือสารตั้งต้นเริ่มต้นด้วยระดับพลังงาน พลังงานเพิ่มเติมจะถูกดูดซับเพื่อไปยัง "สถานะการเปลี่ยนแปลง" จากนั้นพลังงานจะถูกปล่อยออกมาพร้อมกับผลิตภัณฑ์.

ความแตกต่างของพลังงานระหว่างสารตั้งต้นและผลิตภัณฑ์แสดงเป็นΔG หากระดับพลังงานของผลิตภัณฑ์สูงกว่าตัวทำปฏิกิริยาแสดงว่าปฏิกิริยานั้นเป็นแบบ endergonic และไม่เกิดขึ้นเอง ในทางตรงกันข้ามถ้าพลังงานของผลิตภัณฑ์ลดลงปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นตามธรรมชาติและเป็นธรรมชาติ.

อย่างไรก็ตามหากปฏิกิริยาเกิดขึ้นเองก็ไม่ได้หมายความว่ามันจะเกิดขึ้นด้วยความเร็วที่ประเมินได้ ความเร็วของปฏิกิริยาขึ้นอยู่กับΔG * (เครื่องหมายดอกจันหมายถึงพลังงานกระตุ้น).

ผู้อ่านจะต้องคำนึงถึงแนวคิดเหล่านี้ในใจเพื่อที่จะเข้าใจว่าการทำงานของเอนไซม์เกิดขึ้นได้อย่างไร.

เอนไซม์

เอ็นไซม์คืออะไร?

เอนไซม์เป็นโมเลกุลทางชีวภาพที่มีความซับซ้อนอย่างเหลือเชื่อซึ่งส่วนใหญ่ประกอบด้วยโปรตีน ในทางกลับกันโปรตีนเป็นโซ่ยาวของกรดอะมิโน.

หนึ่งในคุณสมบัติที่โดดเด่นที่สุดของเอนไซม์คือความจำเพาะในโมเลกุลเป้าหมาย - โมเลกุลนี้เรียกว่าสารตั้งต้น.

ลักษณะของเอนไซม์

มีเอนไซม์หลายรูปแบบ บางส่วนประกอบด้วยโปรตีนทั้งหมดในขณะที่บางพื้นที่มีโปรตีนที่ไม่ใช่โปรตีนเรียกว่าโคแฟคเตอร์ (โลหะไอออนไอออนอินทรีย์โมเลกุล ฯลฯ ).

ดังนั้นอะพอนไซม์จึงเป็นเอ็นไซม์ที่ไม่มีโคแฟคเตอร์และการรวมกันของอะพอนไซม์และโคแฟคเตอร์เรียกว่าโฮเลนไซม์.

พวกมันเป็นโมเลกุลที่มีขนาดใหญ่มาก อย่างไรก็ตามมีเพียงไซต์เล็ก ๆ ของเอนไซม์ที่มีส่วนร่วมโดยตรงในการทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้นและภูมิภาคนี้เป็นพื้นที่ทำงาน.

เมื่อปฏิกิริยาเริ่มต้นขึ้นเอ็นไซม์จะถูกควบคู่ไปกับสารตั้งต้นในฐานะที่เป็นกุญแจสำคัญควบคู่ไปกับการล็อค (รุ่นนี้เป็นการลดความซับซ้อนของกระบวนการทางชีววิทยาที่เกิดขึ้นจริง แต่ทำหน้าที่แสดงให้เห็นถึงกระบวนการ).

ปฏิกิริยาทางเคมีทั้งหมดที่เกิดขึ้นในร่างกายของเราจะถูกเร่งด้วยเอนไซม์ ในความเป็นจริงถ้าโมเลกุลเหล่านี้ไม่มีอยู่เราจะต้องรอเป็นเวลาหลายร้อยหรือหลายพันปีก่อนที่ปฏิกิริยาจะเสร็จสมบูรณ์ ดังนั้นการควบคุมกิจกรรมของเอนไซม์จะต้องถูกควบคุมในวิธีที่เฉพาะเจาะจงมาก.

ศัพท์เฉพาะและการจำแนกเอนไซม์

เมื่อเราเห็นโมเลกุลที่มีชื่อลงท้ายด้วย -ase เราสามารถมั่นใจได้ว่ามันเป็นเอนไซม์ (แม้ว่าจะมีข้อยกเว้นสำหรับกฎนี้เช่น trypsin) นี่คือการประชุมเพื่อกำหนดชื่อของเอนไซม์.

เอนไซม์พื้นฐานมีอยู่หกชนิด ได้แก่ oxidoreductase, transferases, hydrolases, lyases, isomerases และ ligases; รับผิดชอบ: ปฏิกิริยารีดอกซ์, การถ่ายโอนของอะตอม, การไฮโดรไลซิส, การเพิ่มพันธะคู่, ไอโซเมอไรเซชันและการจับของโมเลกุลตามลำดับ.

เอ็นไซม์ทำงานอย่างไร?

ในส่วนของการเร่งปฏิกิริยาเรากล่าวว่าความเร็วของปฏิกิริยาขึ้นอยู่กับค่าของΔG * ยิ่งค่านี้สูงเท่าไหร่ปฏิกิริยาก็จะช้าลงและช้าลง เอนไซม์มีหน้าที่ลดพารามิเตอร์ดังกล่าว - ซึ่งเป็นการเพิ่มความเร็วของการเกิดปฏิกิริยา.

ความแตกต่างระหว่างผลิตภัณฑ์และสารตั้งต้นยังคงเหมือนเดิม (เอนไซม์ไม่ส่งผลกระทบต่อมัน) เช่นเดียวกับการกระจายตัวของเดียวกัน เอนไซม์ช่วยให้เกิดการเปลี่ยนสถานะ.

สารยับยั้งเอนไซม์

ในบริบทของการศึกษาเอนไซม์ตัวยับยั้งเป็นสารที่จัดการเพื่อลดกิจกรรมของตัวเร่งปฏิกิริยา พวกเขาแบ่งออกเป็นสองประเภท: ตัวยับยั้งการแข่งขันและไม่แข่งขัน ประเภทแรกจะแข่งขันกับวัสดุพิมพ์และวัสดุอื่นไม่.

โดยทั่วไปกระบวนการยับยั้งสามารถย้อนกลับได้แม้ว่าสารยับยั้งบางตัวสามารถคงอยู่คู่กับเอนไซม์ได้อย่างถาวร.

ตัวอย่าง

มีเอนไซม์จำนวนมากในเซลล์ของเรา - และในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด อย่างไรก็ตามที่รู้จักกันดีที่สุดคือผู้ที่มีส่วนร่วมในเส้นทางการเผาผลาญเช่น glycolysis, Krebs cycle, ห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนและอื่น ๆ.

Succinate dehydrogenase เป็นเอนไซม์ประเภท oxidoreductase ที่เร่งปฏิกิริยาออกซิเดชั่นของ succinate ในกรณีนี้ปฏิกิริยาเกี่ยวข้องกับการสูญเสียอะตอมไฮโดรเจนสองอะตอม.

ความแตกต่างระหว่างตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ (เอนไซม์) และตัวเร่งปฏิกิริยาทางเคมี

มีตัวเร่งปฏิกิริยาในลักษณะทางเคมีที่เพิ่มความเร็วของปฏิกิริยา อย่างไรก็ตามมีความแตกต่างที่น่าทึ่งระหว่างโมเลกุลทั้งสองชนิด.

ปฏิกิริยาเอนไซม์เร่งปฏิกิริยาเกิดขึ้นเร็วขึ้น

ขั้นแรกเอนไซม์จัดการเพื่อเพิ่มความเร็วของปฏิกิริยาตามลำดับความสำคัญใกล้กับ 10⁶ มากถึง 10¹². ตัวเร่งปฏิกิริยาเคมีเพิ่มความเร็ว แต่มีเพียงไม่กี่คำสั่งเท่านั้น.

เอนไซม์ส่วนใหญ่ทำงานในสภาพร่างกาย

เมื่อปฏิกิริยาทางชีวภาพเกิดขึ้นภายในสิ่งมีชีวิตสภาพที่เหมาะสมของมันจะล้อมรอบค่าทางสรีรวิทยาของอุณหภูมิและ pH ในทางกลับกันนักเคมีต้องการสภาวะที่รุนแรงของอุณหภูมิความดันและความเป็นกรด.

ความจำเพาะ

เอนไซม์มีความเฉพาะเจาะจงมากในปฏิกิริยาที่พวกมันเร่ง ในกรณีส่วนใหญ่จะใช้งานได้กับวัสดุพิมพ์เดียวหรือไม่กี่รายการเท่านั้น ความจำเพาะยังใช้กับประเภทของผลิตภัณฑ์ที่ผลิต ช่วงของพื้นผิวของตัวเร่งปฏิกิริยาเคมีนั้นกว้างกว่ามาก.

แรงที่กำหนดความจำเพาะของการทำงานร่วมกันระหว่างเอนไซม์และสารตั้งต้นนั้นเป็นสิ่งเดียวกันที่กำหนดโครงสร้างของโปรตีนเดียวกัน (การโต้ตอบของ Van der Waals, ไฟฟ้าสถิต, พันธะไฮโดรเจนและ hydrophobic).

การควบคุมของเอนไซม์นั้นแม่นยำ

ในที่สุดเอนไซม์มีความสามารถในการควบคุมที่มากขึ้นและกิจกรรมของเอนไซม์เหล่านี้จะแตกต่างกันไปตามความเข้มข้นของสารต่าง ๆ ในเซลล์.

ในบรรดากลไกด้านกฎระเบียบเราพบการควบคุมแบบ allosteric การดัดแปลงโควาเลนต์ของเอนไซม์และการแปรผันของปริมาณของเอนไซม์ที่ถูกสังเคราะห์.

การอ้างอิง

1. ภูเขาน้ำแข็ง, J. M. , Stasher, L. , & Tymoczko, J. L. (2007). ชีวเคมี. ฉันกลับรายการ.
2. Campbell, M. K. , & Farrell, S. O. (2011). ชีวเคมี ฉบับที่หก. ทอมสัน บรูคส์ / โคล.
3. Devlin, T. M. (2011). ตำราวิชาชีวเคมี. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J. , & Röhm, K. H. (2005). ชีวเคมี: ข้อความและแผนที่. Ed. Panamericana การแพทย์.
5. Mougios, V. (2006). ชีวเคมีในการออกกำลังกาย. จลนพลศาสตร์ของมนุษย์.
6. Müller-Esterl, W. (2008). ชีวเคมี ความรู้พื้นฐานด้านการแพทย์และวิทยาศาสตร์เพื่อชีวิต. ฉันกลับรายการ.
7. Poortmans, J.R. (2004). หลักการทางชีวเคมีการออกกำลังกาย. Karger.
8. Voet, D. , & Voet, J. G. (2006). ชีวเคมี. Ed. Panamericana การแพทย์.