ลักษณะการสังเคราะห์และฟังก์ชันของ Maltasa

maltase, ยังเป็นที่รู้จักกันในนามα-glucosidase, กรด maltase, กลูโคสกลับด้าน, glucosidosucrase, lysosomal α-glucosidase หรือ maltase-glucoamylase, เป็นเอนไซม์ที่รับผิดชอบการย่อยสลายของมอลโตสในเซลล์เยื่อบุผิวในลำไส้ในขั้นตอนสุดท้ายของการย่อยแป้ง.

มันเป็นของคลาส hydrolases โดยเฉพาะกับ subclass ของ glycosidases ซึ่งสามารถทำลายพันธะα-glucosidic ระหว่างกลูโคสตกค้าง (EC 3.2.1.20) หมวดหมู่นี้จัดกลุ่มเอนไซม์ที่มีความหลากหลายซึ่งมีความเฉพาะเจาะจงโดยตรงกับการไฮโดรไลซิสภายนอกของขั้ว glycosides ที่เชื่อมโยงกันโดยพันธะα-1,4.

มอลเทสบางชนิดสามารถไฮโดรไลซ์โพลีแซคคาไรด์ แต่มีความเร็วต่ำกว่ามาก โดยทั่วไปหลังจากการกระทำของ maltase, α-D- กลูโคสตกค้างถูกปล่อยออกมาอย่างไรก็ตามเอนไซม์ของ subclass เดียวกันสามารถไฮโดรไลซ์β-glucans ดังนั้นจึงปล่อยβ-D-กลูโคสตกค้าง.

การมีอยู่ของเอนไซม์ malting นั้นเริ่มแรกแสดงในปี 1880 และเป็นที่ทราบกันแล้วว่ามันไม่เพียง แต่มีอยู่ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเท่านั้น แต่ยังอยู่ในจุลินทรีย์เช่นยีสต์และแบคทีเรียเช่นเดียวกับในพืชและธัญพืชที่สูงขึ้น.

ตัวอย่างของความสำคัญของกิจกรรมของเอนไซม์เหล่านี้เกี่ยวข้องกับ Saccharomyces cerevisiae จุลินทรีย์ที่รับผิดชอบในการผลิตเบียร์และขนมปังซึ่งมีความสามารถในการย่อยสลายมอลโตสและมอลโตสเนื่องจากมีคุณสมบัติของเอนไซม์มอลเตส ลักษณะการหมักของสิ่งมีชีวิตนี้.

ดัชนี

• 1 ลักษณะ
  • 1.1 ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม
  • 1.2 ในยีสต์
  • 1.3 ในพืช
• 2 สรุป
  • 2.1 สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม
  • 2.2 ในยีสต์
  • 2.3 ในแบคทีเรีย
• 3 ฟังก์ชั่น
• 4 อ้างอิง

คุณสมบัติ

ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม

Maltase เป็นโปรตีน amphipathic ที่เกี่ยวข้องกับพังผืดของเซลล์แปรงลำไส้ มันยังเป็นที่รู้จักกันในนามไอโซไซม์ที่เรียกว่า maltase ของกรดซึ่งตั้งอยู่ในไลโซโซมและสามารถไฮโดรไลเซสชนิดต่าง ๆ ของพันธะ glycosidic ในพื้นผิวที่แตกต่างกันไม่เพียง แต่มอลโตสและα-1,4 เท่านั้น เอนไซม์ทั้งสองมีคุณสมบัติโครงสร้างหลายอย่าง.

เอนไซม์ lysosomal มีกรดอะมิโนประมาณ 952 ตัวและถูกประมวลผลหลังการแปลโดยการกำจัด glycosylation และเปปไทด์ที่ปลายขั้ว N และ C.

การศึกษาที่ดำเนินการโดยเอนไซม์จากลำไส้ของหนูและสุกรพบว่าในสัตว์เหล่านี้เอนไซม์ประกอบด้วยหน่วยย่อยสองหน่วยที่แตกต่างกันในแง่ของคุณสมบัติทางกายภาพบางอย่าง หน่วยย่อยทั้งสองนี้เกิดขึ้นจากสารตั้งต้นของโพลีเปปไทด์เดียวกันที่ถูกตัดโปรตีน.

แตกต่างจากหมูและหนูเอนไซม์ในมนุษย์ไม่มีหน่วยย่อยสองอัน แต่เป็นหน่วยเดียวที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงและมี glycosylated สูง (โดย N- และ O-glycosylation).

ในยีสต์

ยีสต์ maltase ที่เข้ารหัสโดยยีน MAL62 น้ำหนัก 68 kDa และเป็นโปรตีนไซโตพลาสซึมที่มีอยู่ในฐานะโมโนเมอร์และไฮโดรไลเซสในช่วงกว้างของα-glucosides.

ในยีสต์นั้นมีไอโซโทปห้าชนิดเข้ารหัสอยู่ในเขต telomeric ของโครโมโซมห้าแบบ การเข้ารหัสแต่ละตำแหน่งของยีน MAL ยังประกอบด้วยยีนที่ซับซ้อนของยีนทั้งหมดที่เกี่ยวข้องในการเผาผลาญของมอลโตสรวมถึงโปรตีนที่ได้รับอนุญาตและโปรตีนที่มีกฎระเบียบราวกับว่ามันเป็นโอเปอเรเตอร์.

ในพืช

มันแสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ที่มีอยู่ในพืชมีความไวต่ออุณหภูมิสูงกว่า 50 ° C และ maltase เกิดขึ้นในปริมาณมากในธัญพืชที่งอกและไม่ได้ผ่านการย่อย.

นอกจากนี้ในช่วงการย่อยสลายของแป้งเอนไซม์นี้มีความเฉพาะสำหรับมอลโตสเนื่องจากไม่ได้ทำปฏิกิริยากับโอลิโกแซคคาไรด์อื่น แต่จะจบลงด้วยการก่อตัวของกลูโคส.

การสังเคราะห์

ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม

maltase ในลำไส้ของมนุษย์ถูกสังเคราะห์เป็นสายพอลิเปปไทด์เดี่ยว คาร์โบไฮเดรตที่อุดมไปด้วย Mannose ตกค้างจะถูกเพิ่ม co-transduction โดย glycosylation ซึ่งดูเหมือนว่าจะปกป้องลำดับของการย่อยสลายโปรตีน.

การศึกษาเกี่ยวกับชีววิทยาของเอนไซม์นี้พบว่ามันถูกประกอบเป็นโมเลกุลที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงในสถานะ "ผูกกับเยื่อหุ้มเซลล์" ของเอนโดพลาสซึม reticulum และต่อมามันถูกประมวลผลโดยเอนไซม์ตับอ่อนและ "re-glycosylated" ใน คอมกอลคอมเพล็กซ์.

ในยีสต์

ในยีสต์นั้นมีไอโซโทปห้าชนิดเข้ารหัสอยู่ในเขต telomeric ของโครโมโซมห้าแบบ การเข้ารหัสแต่ละตำแหน่งของยีน MAL ยังประกอบด้วยยีนที่ซับซ้อนของยีนทั้งหมดที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญมอลโตสรวมถึงโปรตีนที่ได้รับอนุญาตและโปรตีนที่ถูกต้อง.

ในแบคทีเรีย

ระบบเมแทบอลิซึมของมอลโตสในแบคทีเรียเช่น E. coli นั้นคล้ายคลึงกับระบบแลคโตสโดยเฉพาะอย่างยิ่งในองค์กรทางพันธุกรรมของโอเปอเรเตอร์ที่รับผิดชอบในการสังเคราะห์โปรตีนกฎระเบียบตัวนำและกิจกรรมเอนไซม์ในสารตั้งต้น (maltases) ).

ฟังก์ชั่น

ในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ที่ตรวจพบเอนไซม์เช่นมอลเตสเอนไซม์นี้มีบทบาทเหมือนกันคือการสลายตัวของไดแซ็กคาไรด์เช่นมอลโตสเพื่อให้ได้คาร์โบไฮเดรตที่ละลายน้ำได้ซึ่งสามารถสลายได้ง่ายกว่า.

ในลำไส้ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม maltase มีบทบาทสำคัญในขั้นตอนสุดท้ายของการย่อยสลายแป้ง ข้อบกพร่องในเอนไซม์นี้มักจะพบในพยาธิสภาพเช่น glycogenosis type II ซึ่งเกี่ยวข้องกับการเก็บไกลโคเจน.

ในปฏิกิริยาของแบคทีเรียและยีสต์เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ประเภทนี้เป็นตัวแทนของแหล่งพลังงานที่สำคัญในรูปแบบของกลูโคสที่เข้าสู่เส้นทางไกลโคไลติกด้วยการหมักหรือเพื่อวัตถุประสงค์ในการหมัก.

ในพืช maltase ร่วมกับอะไมเลสมีส่วนร่วมในการย่อยสลายเอนโดสเปิร์มในเมล็ดที่ "อยู่เฉยๆ" และถูกกระตุ้นโดย gibberellins การควบคุมการเจริญเติบโตของพืชฮอร์โมนซึ่งเป็นสิ่งที่จำเป็นสำหรับการงอก.

นอกจากนี้พืชหลายชนิดที่ผลิตแป้งชั่วคราวในระหว่างวันมีมอลเทสเฉพาะที่มีส่วนช่วยในการสลายตัวของตัวกลางในการเผาผลาญในเวลากลางคืนและได้มีการพิจารณาแล้วว่าคลอโรพลาสต์เป็นแหล่งเก็บมอลโตสหลักในสิ่งมีชีวิตเหล่านี้.

การอ้างอิง

1. Auricchio, F. , Bruni, C. B. , & Sica, V. (1968) การทำให้บริสุทธิ์และลักษณะของกรดอะกลูโคซิเดสต่อไป วารสารชีวเคมี, 108, 161-167.
2. Danielsen, M. M. , Sjostrom, H. , & Noren, O. (1983) การสังเคราะห์ทางชีวโมเลกุลของโปรตีนในลำไส้ วารสารชีวเคมี, 210, 389-393.
3. Davis, W. A. ​​(1916) III การกระจายของ maltase ในพืช หน้าที่ของ maltase ในการย่อยสลายแป้งและอิทธิพลที่มีต่อกิจกรรมอะไมล็อกพลาสติกของวัสดุพืช วารสารชีวเคมี, 10 (1), 31-48.
4. ExPASy ชีวสารสนเทศศาสตร์พอร์ทัลทรัพยากร. ( N.d. ) สืบค้นจาก enzyme.expasy.org
5. Lu, Y. , Gehan, J. P. , & Sharkey, T. D. (2005) ผลกระทบระยะยาวและความเป็นกลางในการย่อยสลายแป้งและการเผาผลาญมอลโตส. สรีรวิทยาของพืช, 138, 2280-2291.
6. Naims, H. Y. , Sterchi, E. , & Lentze, M. J. (1988) โครงสร้างการสังเคราะห์และการเกิด Glycosylation ของลำไส้เล็กของมนุษย์ วารสารเคมีชีวภาพ, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991) การควบคุมการสังเคราะห์ maltase ในยีสต์ จุลชีววิทยาโมเลกุล, 5 (9), 2079-2084.
8. คณะกรรมการการตั้งชื่อของสหภาพนานาชาติของชีวเคมีและชีววิทยาโมเลกุล (NC-IUBMB) (2019) เรียกดูจาก qmul.ac.uk.
9. Reuser, A. , Kroos, M. , Hermans, M. , Bijvoet, A. , Verbeet, M. , Van Diggelen, O. , ... Ploeg, V. der. (1995) Glycogenosis type II (การขาดกรด Maltase) กล้ามเนื้อและเส้นประสาท, 3, 61-69.
10. Simpson, G. , & Naylor, J. (1962) การศึกษาการพักตัวในเมล็ดพันธุ์ Avena fatua วารสารพฤกษศาสตร์แคนาดา, 40 (13), 1659-1673.
11. Sorensen, S. , Norén, O. , Stostrom, H. , & Danielsen, M. (1982) Amphiphilic Pig Microvillus Maltase / Glucoamylase โครงสร้างและความจำเพาะ วารสารชีวเคมียุโรป, 126, 559-568.