กระบวนการทางชีวภาพของไอโซเมอเรสฟังก์ชันการเรียกชื่อและคลาสย่อย



isomerase มันเป็นคลาสของเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการจัดเรียงโครงสร้างหรือตำแหน่งใหม่ของไอโซเมอร์และสเตอริโอไอโซเมอร์ของโมเลกุลที่แตกต่างกัน พวกมันมีอยู่ในสิ่งมีชีวิตเซลลูลาร์ที่เติมเต็มการทำงานในบริบทต่างๆ.

เอ็นไซม์ของคลาสนี้ทำหน้าที่บนซับสเตรตแม้ว่าบางอันอาจเกี่ยวข้องกับโควาเลนไทน์กับโคแฟคเตอร์, ไอออน, และอื่น ๆ ปฏิกิริยาทั่วไปจึงสามารถมองเห็นได้ดังต่อไปนี้:

X-Y → Y-X

ปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์เหล่านี้บ่งบอกถึงการจัดเรียงใหม่ภายในของพันธบัตรซึ่งอาจหมายถึงการเปลี่ยนแปลงในตำแหน่งของกลุ่มการทำงานในตำแหน่งของพันธะคู่ระหว่างคาร์บอนในหมู่อื่น ๆ โดยไม่มีการเปลี่ยนแปลงในสูตรโมเลกุลของสารตั้งต้น.

ไอโซเมอเรสทำหน้าที่หลากหลายในกระบวนการทางชีวภาพที่หลากหลายซึ่งรวมถึงวิถีทางเมแทบอลิซึมการแบ่งเซลล์การจำลองดีเอ็นเอเพื่อชื่อไม่กี่.

ไอโซเมเรสเป็นเอนไซม์ตัวแรกที่ใช้ในอุตสาหกรรมสำหรับการผลิตน้ำเชื่อมและอาหารที่มีน้ำตาลอื่น ๆ เนื่องจากความสามารถในการแลกเปลี่ยนไอโซเมอร์ของคาร์โบไฮเดรตประเภทต่าง ๆ.

ดัชนี

  • 1 กระบวนการทางชีวภาพที่พวกเขาเข้าร่วม
  • 2 ฟังก์ชั่น
  • 3 ศัพท์
  • 4 คลาสย่อย
    • 4.1 EC.5.1 Racemases และ epimerases
    • 4.2 EC.5.2 Cis-trans-Isomerases
    • 4.3 EC.5.3 ไอโซเมอร์ของโมเลกุล
    • 4.4 EC.5.4 การถ่ายโอนภายในโมเลกุล (การกลายพันธุ์)
    • 4.5 EC.5.5 lyases โมเลกุลภายใน
    • 4.6 EC.5.6 ไอโซเมอเรสที่เปลี่ยนแปลงโครงสร้างโมเลกุล
    • 4.7 EC.5.99 ไอโซโทปอื่น ๆ
  • 5 อ้างอิง

กระบวนการทางชีวภาพที่พวกเขามีส่วนร่วม

ไอโซเมอเรสมีส่วนร่วมในกระบวนการเซลลูล่าร์ที่สำคัญมากมาย สิ่งที่โดดเด่นที่สุดคือการจำลองแบบของ DNA และบรรจุภัณฑ์ซึ่งถูกเร่งโดย topoisomerase เหตุการณ์เหล่านี้มีความสำคัญสำหรับการจำลองแบบของกรดนิวคลีอิกรวมถึงการควบแน่นก่อนการแบ่งเซลล์.

Glycolysis ซึ่งเป็นหนึ่งในเส้นทางการเผาผลาญกลางในเซลล์รวมถึงเอนไซม์ isomeric อย่างน้อยสามคือ: phosphoglucose isomerase, triose ฟอสเฟต isomerase และ mutog phosphoglycerate mutase.

การแปลง UDP- กาแลคโตสเป็น UDP- กลูโคสในทางเดิน catabolism กาแลคโตสนั้นทำได้โดยการกระทำของ epimerase ในมนุษย์เอนไซม์นี้เป็นที่รู้จักกันในนาม UDP- กลูโคส 4-epimerase.

การพับของโปรตีนเป็นกระบวนการที่จำเป็นสำหรับการทำงานของเอนไซม์หลายชนิดในธรรมชาติ เอนไซม์โปรตีนซัลไฟด์ isomerase ช่วยในการพับโปรตีนที่มีสะพานไดซัลไฟด์โดยการปรับเปลี่ยนตำแหน่งของพวกเขาในโมเลกุลที่พวกเขาใช้เป็นพื้นผิว.

ฟังก์ชั่น

หน้าที่หลักของเอนไซม์ที่อยู่ในชั้นของไอโซเมเรสสามารถมองเห็นได้ว่าการเปลี่ยนแปลงของสารตั้งต้นผ่านการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างขนาดเล็กเพื่อให้ไวต่อการประมวลผลโดยเอนไซม์ดาวน์สตรีมในกระบวนการเมตาบอลิซึม ตัวอย่างเช่น.

ตัวอย่างของการเปลี่ยนไอโซเมอไรเซชันคือการเปลี่ยนกลุ่มฟอสเฟตในตำแหน่งที่ 3 เป็นคาร์บอนในตำแหน่งที่ 2 ของ 3-phosphoglycerate เพื่อเปลี่ยนเป็น 2-phosphoglycerate โดยเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ phosphoglycerate mutase ในเส้นทางไกลโคไซติก ซึ่งเป็นสารตั้งต้นการทำงานของ enolase.

ศัพท์เฉพาะ

การจำแนกประเภทของไอโซเมเรสเป็นไปตามกฎทั่วไปของการจำแนกประเภทของเอนไซม์ที่เสนอโดยคณะกรรมการเอนไซม์ในปีพ. ศ. 2504 ซึ่งในแต่ละเอ็นไซม์จะได้รับรหัสตัวเลขสำหรับการจำแนกประเภท.

ตำแหน่งของตัวเลขในรหัสดังกล่าวบ่งบอกถึงแต่ละแผนกหรือหมวดหมู่ในการจำแนกและตัวเลขเหล่านี้นำหน้าด้วยตัวอักษร "EC".

สำหรับ isomerases หมายเลขแรกแสดงถึงระดับของเอนไซม์ที่สองหมายถึงประเภทของ isomerization ที่พวกเขาดำเนินการและที่สามสารตั้งต้นที่พวกเขาทำหน้าที่.

ศัพท์เฉพาะของคลาส isomerase คือ EC.5 มันมีเจ็ดคลาสย่อยดังนั้นคุณจะพบเอนไซม์ที่มีรหัสจาก EC.5.1 ถึง EC.5.6 มี "sub-class" ลำดับที่หกของ isomerase ที่รู้จักกันในชื่อ "other isomerases" ซึ่งมีรหัสคือ EC.5.99 เนื่องจากมันประกอบด้วยเอนไซม์ที่มีฟังก์ชั่น isomerase ที่หลากหลาย.

denotation ของ subclasses ส่วนใหญ่จะทำตามประเภทของ isomerization ที่เอนไซม์เหล่านี้ดำเนินการ ทั้งๆที่สิ่งนี้พวกเขายังสามารถรับชื่อเช่น racemases, epimerases, cis-trans-isomerases, isomerase, tautomerase, mutases หรือ cyclo isomerases.

subclasses

เอนไซม์มี 7 ชั้นภายในตระกูล isomerases:

EC.5.1 Racemases และ epimerases

พวกเขาเร่งการก่อตัวของส่วนผสม racemic ขึ้นอยู่กับตำแหน่งของα-คาร์บอน พวกเขาสามารถทำงานกับกรดอะมิโนและอนุพันธ์ (EC.5.1.1), ในกลุ่มกรดไฮดรอกซีและอนุพันธ์ (EC.5.1.2), คาร์โบไฮเดรตและอนุพันธ์ (EC.5.1.3) และอื่น ๆ (EC.5.1.99).

EC.5.2 cis ทรานส์-isomerase

พวกมันกระตุ้นการแปลงระหว่างรูปแบบ cis และ trans isomeric ของโมเลกุลที่แตกต่างกัน.

EC.5.3 ไอโซโทปของโมเลกุล

เอนไซม์เหล่านี้มีหน้าที่ในการ isomerization ของส่วนภายในในโมเลกุลเดียวกัน มีบางอย่างที่ทำปฏิกิริยาออกซิเดชั่นที่อิเลคตรอนผู้บริจาคและตัวรับเป็นโมเลกุลเดียวกันดังนั้นพวกเขาจึงไม่ถูกจัดประเภทเป็น oxidoreductases.

พวกเขาสามารถทำหน้าที่แปลง aldoses และ ketoses (EC.5.3.1) ในกลุ่ม keto- และ enol- (EC.5.3.2) เปลี่ยนตำแหน่งของพันธะคู่ CC (EC.5.3.3), SS disulfide bond ( EC.5.3.4) และ "oxidoreductases" อื่น ๆ (EC.5.3.99).

EC.5.4 การถ่ายโอนภายในโมเลกุล (mutases)

เอนไซม์เหล่านี้กระตุ้นให้เกิดการเปลี่ยนแปลงตำแหน่งของกลุ่มต่าง ๆ ภายในโมเลกุลเดียวกัน พวกเขาถูกจัดประเภทตามประเภทของกลุ่มที่ "ย้าย".

มีฟอสฟอรัส (EC.5.4.1) กลุ่มที่ถ่ายโอนกลุ่มอะมิโน (EC.5.4.2) กลุ่มที่ถ่ายโอนกลุ่มไฮดรอกซิล (EC.5.4.3) และกลุ่มที่ถ่ายโอนกลุ่มประเภทอื่น (EC.5.4) 99).

EC.5.5 lyases โมเลกุลภายใน

พวกเขากระตุ้นการ "กำจัด" ของกลุ่มที่เป็นส่วนหนึ่งของโมเลกุล แต่นั่นก็ไม่ได้เชื่อมโยงกับโควาเลนซ์.

EC.5.6 ไอโซเมอเรสที่เปลี่ยนแปลงโครงสร้างโมเลกุล

พวกเขาสามารถกระทำโดยการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของ polypeptides (EC.5.6.1) หรือกรดนิวคลีอิก (EC.5.6.2).

EC.5.99 ไอโซเมอร์อื่น

คลาสย่อยนี้รวบรวมเอนไซม์เช่น thiocyanate isomerase และ 2-hydroxymene-2-carboxylate isomerase.

การอ้างอิง

  1. Adams, E. (1972) กรดอะมิโน Racemases และ Epimerases เอนไซม์, 6, 479-507.
  2. Boyce, S. , & College, T. (2005) การจำแนกและการตั้งชื่อเอนไซม์ สารานุกรมวิทยาศาสตร์ชีวภาพ, 1-11.
  3. Cai, C. Z. , Han, L. Y. , Ji, Z. L. , & Chen, Y. Z. (2004) การจำแนกครอบครัวเอนไซม์โดยการสนับสนุนเครื่องเวกเตอร์ โปรตีน: โครงสร้างหน้าที่และชีวสารสนเทศศาสตร์, 55, 66-76.
  4. Dugave, C. , & Demange, L. (2003) Cis - Trans Isomerization ของโมเลกุลอินทรีย์และชีวโมเลกุล: ความหมายและการประยุกต์ รีวิวเคมี, 103, 2475-2532.
  5. สารานุกรมบริแทนนิกา (2018) สืบค้น 3 มีนาคม 2019 จาก britannica.com
  6. ฟรีแมน, R. B. , Hirst, T. R. , & Tuite, M. F. (1994) โปรตีนซัลไฟด์ไอโซเมอเรส: การสร้างสะพานในการพับโปรตีน TIBS, 19, 331-336.
  7. Murzin, A. (1996) การจำแนกโครงสร้างของโปรตีน: superfamilies ใหม่ Alexey G Murzin การจำแนกโครงสร้างของโปรตีน: Superfamilies ใหม่, 6, 386-394.
  8. Nelson, D. L. , & Cox, M. M. (2009) หลักการทางชีวเคมีของ Lehninger Omega Editions (5th ed.).
  9. คณะกรรมการการตั้งชื่อของสหภาพนานาชาติของชีวเคมีและชีววิทยาโมเลกุล (NC-IUBMB) (2019) เรียกดูจาก qmul.ac.uk
  10. Thoden, J. B. , Frey, P. A. , & Holden, H. M. (1996) โครงสร้างโมเลกุลของคอมเพล็กซ์แท้งลูก NADH / UDP กลูโคสของ UDP-galactose 4-Epimerase จาก Escherichia coli: ผลกระทบต่อกลไกการเร่งปฏิกิริยา ชีวเคมี, 35, 5137-5144.