รวมโครงสร้างหน้าที่และมุมมองวิวัฒนาการ

ฉันntegrinas พวกเขาเป็นโปรตีนเมมเบรนที่รับผิดชอบในการเป็นสื่อกลางการยึดเกาะระหว่างเซลล์ โปรตีนเหล่านี้มีส่วนที่ขยายไปสู่สภาพแวดล้อมภายนอกเซลล์และสามารถจับกับโปรตีนอื่น ๆ ในเมทริกซ์นอกเซลล์ คนอื่น ๆ สามารถผูกกับเซลล์อื่น ๆ ที่อยู่ติดกันกับแบคทีเรีย polysaccharides หรือโปรตีนไวรัสบางชนิด.

ปฏิกิริยาทั้งหมดเหล่านี้ที่ integrins มีส่วนร่วมสร้างความมั่นคงในแง่ของการแยกเซลล์ต่าง ๆ การก่อตัวของเมทริกซ์นอกเซลล์การก่อตัวของมวลรวมของเกล็ดเลือดการจัดตั้ง junctions เซลล์ในระบบภูมิคุ้มกันท่ามกลางเหตุการณ์อื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องทางชีวภาพ.

มีการค้นพบอินทิกรินในสิ่งมีชีวิตต่าง ๆ เช่นสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมนกปลาและยูคาริโอตง่าย ๆ เช่นฟองน้ำไส้เดือนฝอยและแมลงวันผลไม้.

ดัชนี

• 1 โครงสร้าง
  • 1.1 โครงสร้างทั่วไปของอินทิกอิน
  • 1.2 ลักษณะของหน่วยย่อย
  • 1.3 สหภาพโควาเลนต์ระหว่างหน่วยย่อย
• 2 ฟังก์ชั่น
• 3 มุมมองวิวัฒนาการ
• 4 อ้างอิง

โครงสร้าง

โครงสร้างทั่วไปของปริพันธ์

Integrins คือ glycoproteins โปรตีนเป็นโมเลกุลขนาดใหญ่ที่เกิดจากสายโซ่ยาวของกรดอะมิโนที่มีฟังก์ชั่นหลากหลายในสิ่งมีชีวิต คำว่า "glyco" หมายถึงการมีคาร์โบไฮเดรต (หรือที่เรียกว่าคาร์โบไฮเดรต) ต่อสายโซ่ของกรดอะมิโน.

glycoprotein นี้คือ transmembrane นั่นคือมันจะข้ามเมมเบรนพลาสม่าของเซลล์ ในการรวมเข้าด้วยกันสามโดเมนสามารถแยกความแตกต่างได้: โดเมนภายนอกเซลล์ที่อนุญาตการรวมกับโครงสร้างอื่น ๆ โดเมนที่ข้ามเยื่อหุ้มเซลล์และโดเมนสุดท้ายที่อยู่ภายในเซลล์และเชื่อมต่อกับโครงร่างเซลล์.

ส่วนนอกเซลล์

หนึ่งในคุณสมบัติที่สำคัญที่สุดของ integrins คือส่วนที่ให้ภายนอกเซลล์มีรูปร่างกลม เหล่านี้มีชุดของไซต์ที่อนุญาตให้รับรู้โมเลกุลที่อยู่ในเมทริกซ์ ลำดับเหล่านี้ประกอบด้วยกรดอะมิโนอาร์จินีนไกลซีนและแอสพาเทต.

ส่วนนี้ที่เข้าร่วมในสหภาพมีความยาวประมาณ 60 กรดอะมิโนตกค้าง

ส่วน Transmembrane

ลำดับของโปรตีนที่ผ่านเมมเบรนของเซลล์นั้นมีลักษณะโดยมีโครงสร้างของชนิดอัลฟา helix ถัดไปสองโซ่แช่อยู่ในพลาสซึมของเซลล์.

ส่วนไซโตพลาสซึม

อยู่ในพลาสซึมของเซลล์คุณสามารถเข้าร่วมโครงสร้างอื่น ๆ ไม่ว่าจะเป็นโปรตีนที่แตกต่างกันหรือโครงร่างโครงร่างเช่นโครงร่างของ Talin, Actin และอื่น ๆ.

"หาง" ที่อยู่ในพลาสซึมมีความยาวเฉลี่ยของกรดอะมิโน 75 ตัว (แม้ว่าจะมีข้อยกเว้นที่มีมากกว่า 1,000 ในภูมิภาคนี้).

กลไกนี้อนุญาตให้ integrins ทำหน้าที่เป็นสะพานสำหรับการแลกเปลี่ยนข้อมูลที่เป็นแบบไดนามิก: โปรตีนผูกโมเลกุลของเมทริกซ์นอกเซลล์กับโมเลกุลที่อยู่ภายในสร้างชุดของสัญญาณและการส่งข้อมูล.

ลักษณะของหน่วยย่อย

อินทิกรัลแต่ละตัวถูกสร้างขึ้นโดยความสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์ของสองสเตรปเมมเบรนไกลโคโปรตีน เนื่องจากหน่วยย่อยเหล่านี้ไม่เท่ากัน integrin จึงถูกกล่าวว่าเป็น heterodimer (ตรง โดยที่แตกต่างกันและ dimer โดยสหภาพของทั้งสองหน่วยย่อย) สายโซ่αนั้นมีความยาวเกือบ 800 กรดอะมิโนและβกับกรดอะมิโน 100 ตัว.

หน่วยย่อยαมีสองโซ่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะซัลไฟด์และมีหัวกลมที่มีประจุบวกของไซต์ divalent β subunit นั้นอุดมไปด้วยสารตกค้างของกรดอะมิโนซีสเตอีนและส่วนของเซลล์ภายในสามารถไกล่เกลี่ยปฏิสัมพันธ์กับชุดของการเชื่อมต่อโปรตีน.

สหภาพโควาเลนต์ระหว่างหน่วยย่อย

มีโซ่ 18 αและ 8 βโซ่ ชุดค่าผสมที่แตกต่างกันระหว่างหน่วยย่อยทั้งสองนั้นจะกำหนดอินทิกอินที่มีอยู่ด้วยอย่างน้อย 24 หน่วยความจำต่างกัน.

ชุดค่าผสมสามารถกำหนดได้ด้วยวิธีต่อไปนี้: αที่มีβหรือαที่มีหลายโซ่β β strands มีหน้าที่กำหนดความผูกพันที่เจาะจงและเป็นส่วนของ integrin ที่รับผิดชอบในการเป็นสื่อกลางในการโต้ตอบกับโมเลกุลเป้าหมาย.

ด้วยวิธีนี้การผสมผสานเฉพาะของหน่วยย่อยจะกำหนดว่าจะเชื่อมโยงโมเลกุลใด ตัวอย่างเช่นอินทิกรินที่เกิดขึ้นกับหน่วยย่อยα 3 และβ 1 นั้นมีความเฉพาะสำหรับการโต้ตอบกับไฟโบรเนกติน.

อินทิกรัลนี้รู้จักกันในชื่อα₃β₁ (ในการตั้งชื่อพวกเขาเพียงกล่าวถึงหมายเลขหน่วยย่อยเป็นตัวห้อย) ในทำนองเดียวกัน integrin α₂β₁ ผูกกับคอลลาเจน.

ฟังก์ชั่น

อินทิกรินเป็นโปรตีนที่สำคัญในการช่วยให้เกิดปฏิกิริยาระหว่างเซลล์กับสิ่งแวดล้อมเนื่องจากพวกมันมีตัวรับการรวมตัวกับส่วนประกอบต่าง ๆ ของเมทริกซ์นอกเซลล์ โดยเฉพาะการรวมเกิดขึ้นระหว่างเมทริกซ์และโครงร่างโครงกระดูก.

ต้องขอบคุณคุณสมบัติเหล่านี้อินทิกอินรับผิดชอบในการควบคุมรูปร่างของเซลล์การวางแนวและการเคลื่อนไหว.

นอกจากนี้ integrins ยังสามารถเปิดใช้งานเส้นทางภายในเซลล์ต่างๆ ส่วนไซโตพลาสซึมของอินทิกอินสามารถทำให้เกิดสัญญาณโซ่.

ปฏิกิริยานี้นำไปสู่การตอบสนองของเซลล์ทั่วโลกเช่นเดียวกับตัวรับสัญญาณการส่งสัญญาณแบบเดิม เส้นทางนี้นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงในการแสดงออกของยีน.

มุมมองวิวัฒนาการ

การยึดเกาะที่มีประสิทธิภาพระหว่างเซลล์กับเนื้อเยื่อกลายเป็นคุณสมบัติที่สำคัญที่ควรได้รับในวิวัฒนาการวิวัฒนาการของสิ่งมีชีวิตหลายเซลล์.

การเกิดขึ้นของตระกูลอินทิกอินได้สืบย้อนไปถึงการปรากฏตัวของ metazoans เมื่อประมาณ 600 ล้านปีก่อน.

กลุ่มของสัตว์ที่มีลักษณะทางเนื้อเยื่อวิทยาบรรพบุรุษคือ porifera หรือที่เรียกกันทั่วไปว่าฟองน้ำทะเล ในสัตว์เหล่านี้การยึดเกาะของเซลล์เกิดขึ้นโดยเมทริกซ์นอกเซลล์ของโปรตีโอไกลแคน ตัวรับที่ผูกกับเมทริกซ์นี้มีแม่ลายอินทิกรัลอินทิกรัล.

ในความเป็นจริงในกลุ่มสัตว์นี้เราได้ระบุยีนที่เกี่ยวข้องกับหน่วยย่อยที่เฉพาะเจาะจงของอินทิกรัลบางตัว.

ในช่วงของการวิวัฒนาการบรรพบุรุษของ metazoans ได้กลายเป็นอินทิกอินและโดเมนที่มีผลผูกพันซึ่งได้รับการเก็บรักษาไว้ตลอดเวลาในกลุ่มสัตว์อันยิ่งใหญ่นี้.

การก่อสร้างความซับซ้อนสูงสุดของอินทิกซินจะเห็นได้ในกลุ่มสัตว์มีกระดูกสันหลัง อินทิกรัลต่าง ๆ ที่ไม่มีอยู่ในสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลังมีโดเมนใหม่ อันที่จริงมีการระบุอินทิกรัลการทำงานที่แตกต่างกันมากกว่า 24 ชนิดในมนุษย์ - ในขณะที่แมลงวันผลไม้ Drosophila melanogaster มีเพียง 5.

การอ้างอิง

1. Alberts, B. , Bray, D. , Hopkin, K. , Johnson, A.D. , Lewis, J. , Raff, M. , ... & Walter, P. (2013). ชีววิทยาของเซลล์ที่สำคัญ. วิทยาศาสตร์พวงมาลัย.
2. Campbell, I. D. , & Humphries, M. J. (2011) โครงสร้างการเปิดใช้งานและการโต้ตอบของ Integrin. มุมมองท่าเรือฤดูใบไม้ผลิเย็นในชีววิทยา, 3(3), a004994.
3. Cooper, G. M. , & Hausman, R. E. (2007). เซลล์: วิธีโมเลกุล. วอชิงตันดีซีซันเดอร์แลนด์แมสซาชูเซตส์.
4. Kierszenbaum, A. L. (2012). เนื้อเยื่อวิทยาและชีววิทยาของเซลล์. เอลส์เวียร์บราซิล.
5. Koolman, J. , & Röhm, K. H. (2005). ชีวเคมี: ข้อความและแผนที่. Ed. Panamericana การแพทย์.
6. Quintero, M. , Monfort, J. , & Mitrovic, D. R. (2010) Osteoarthrosis / Osteoarthritis: ชีววิทยา, สรีรวิทยา, คลินิกและการรักษา / ชีววิทยา, พยาธิสรีรวิทยา, คลินิกและการรักษา. Ed. Panamericana การแพทย์.
7. Takada, Y. , Ye, X. , & Simon, S. (2007) อินทิกริน. ชีววิทยาของจีโนม, 8(5), 215.