ลักษณะเฉพาะของ Holoenzyme หน้าที่และตัวอย่าง

holoenzima เป็นเอนไซม์ที่ประกอบด้วยส่วนของโปรตีนที่เรียกว่า apoenzyme รวมกับโมเลกุลที่ไม่ใช่โปรตีนที่เรียกว่าโคแฟคเตอร์ ทั้งอะพอนไซม์และโคแฟคเตอร์จะไม่ทำงานเมื่อแยกออกจากกัน นั่นคือเพื่อให้สามารถทำงานได้พวกเขาจะต้องเป็นคู่.

ดังนั้น holoenzymes จึงเป็นเอ็นไซม์รวมและดังนั้นจึงมีการเร่งปฏิกิริยา เอ็นไซม์เป็นโมเลกุลชีวโมเลกุลชนิดหนึ่งที่มีฟังก์ชั่นพื้นฐานเพื่อเพิ่มความเร็วในการเกิดปฏิกิริยาของเซลล์ เอนไซม์บางตัวต้องการความช่วยเหลือของโมเลกุลอื่น ๆ ที่เรียกว่าโคแฟคเตอร์.

ปัจจัยร่วมจะถูกเติมเต็มด้วย apoenzymes และก่อให้เกิด holoenzyme ที่ใช้งานอยู่ซึ่งจะทำการเร่งปฏิกิริยา เอ็นไซม์เหล่านั้นที่ต้องการโคแฟคเตอร์เฉพาะเรียกว่าคอนจูเกนเอ็นไซม์ เหล่านี้มีสององค์ประกอบหลัก: ปัจจัยซึ่งอาจเป็นไอออนโลหะ (อนินทรี) หรือโมเลกุลอินทรีย์; apoenzyme ส่วนโปรตีน.

ดัชนี

• 1 ลักษณะ
  • 1.1 ประกอบด้วย apoenzymes และ cofactors
  • 1.2 พวกเขายอมรับปัจจัยต่าง ๆ
  • 1.3 สหภาพชั่วคราวหรือถาวร
• 2 ฟังก์ชั่น
• 3 ตัวอย่างของ holoenzymes ทั่วไป
  • 3.1 RNA polymerase
  • 3.2 DNA polymerase
  • 3.3 แอนไฮไดรด์
  • 3.4 เฮโมโกลบิน
  • 3.5 Cytochrome oxidase
  • 3.6 Pyruvate kinase
  • 3.7 Pyruvate carboxylase
  • 3.8 Acetyl CoA carboxylase
  • 3.9 Monoamine oxidase
  • 3.10 แลคเตทดีไฮโดรจีเนส
  • 3.11 Catalase
• 4 อ้างอิง

คุณสมบัติ

จัดทำโดย apoenzymes และ cofactors

Apoenzymes เป็นส่วนโปรตีนของคอมเพล็กซ์และโคแฟคเตอร์สามารถเป็นไอออนหรือโมเลกุลอินทรีย์.

พวกเขายอมรับความหลากหลายของปัจจัย

มีปัจจัยหลายรูปแบบที่ช่วยในการสร้างฮอโลไซน์ ตัวอย่างบางตัวอย่างคือโคเอ็นไซม์และวิตามินทั่วไปเช่นวิตามินบี, FAD, NAD +, วิตามินซีทีโคเอนไซม์.

ปัจจัยร่วมบางอย่างที่มีไอออนของโลหะเช่นทองแดงเหล็กสังกะสีแคลเซียมและแมกนีเซียมเป็นต้น ปัจจัยร่วมอีกกลุ่มหนึ่งคือกลุ่มเทียมที่เรียกว่า.

สหภาพชั่วคราวหรือถาวร

ปัจจัยร่วมสามารถเข้าร่วม apoenzymes ด้วยความเข้มที่แตกต่างกัน ในบางกรณีสหภาพอ่อนแอและชั่วคราวในขณะที่ในบางกรณีสหภาพมีความแข็งแกร่งจนถาวร.

ในกรณีที่สหภาพเป็นแบบชั่วคราวเมื่อผู้ร่วมทุนถูกลบออกจาก holoenzyme มันจะกลายเป็น apoenzyme อีกครั้งและสิ้นสุดการใช้งาน.

ฟังก์ชัน

Holoenzyme เป็นเอนไซม์ที่พร้อมที่จะออกฤทธิ์ฟังก์ชั่นเร่งปฏิกิริยา; นั่นคือเพื่อเร่งปฏิกิริยาทางเคมีบางอย่างที่สร้างขึ้นในพื้นที่ต่าง ๆ.

ฟังก์ชั่นอาจแตกต่างกันไปตามการกระทำที่เฉพาะเจาะจงของ holoenzyme สิ่งที่สำคัญที่สุดคือ DNA polymerase ซึ่งทำหน้าที่ตรวจสอบให้แน่ใจว่าการคัดลอก DNA ทำได้อย่างถูกต้อง.

ตัวอย่างของ holoenzymes ทั่วไป

RNA polymerase

RNA polymerase เป็น holoenzyme ที่เร่งปฏิกิริยาการสังเคราะห์ของ RNA holoenzyme นี้จำเป็นต่อการสร้าง RNA strands จาก DNA DNA ที่ทำหน้าที่เป็นแม่แบบในระหว่างกระบวนการถอดความ.

หน้าที่ของมันคือการเพิ่ม ribonucleotides ที่ 3 เทอร์มินัสของโมเลกุล RNA ที่กำลังเติบโต ในโปรคาริโอต RNA polymerase apoenzyme ต้องการโคแฟคเตอร์ที่เรียกว่า sigma 70.

DNA polymerase

DNA polymerase ยังเป็น holoenzyme ที่เร่งปฏิกิริยา polymerization ของ DNA เอนไซม์นี้มีบทบาทสำคัญอย่างมากต่อเซลล์เนื่องจากมีหน้าที่ในการจำลองข้อมูลพันธุกรรม.

DNA polymerase ต้องการไอออนที่มีประจุบวกโดยปกติคือแมกนีเซียมเพื่อทำหน้าที่ของมัน.

DNA polymerase มีหลายประเภท: DNA polymerase III เป็น holoenzyme ที่มีเอนไซม์กลางสองตัว (Pol III) แต่ละอันประกอบด้วยสามหน่วยย่อย (α, ɛและ clamp) ตัวหนีบเลื่อนที่มีหน่วยย่อยเบต้าสองและซับซ้อน การตรึงค่าใช้จ่ายที่มีหลายหน่วยย่อย (δ, τ, γ, ψและχ).

คาร์บอนิกแอนไฮไดร

คาร์บอนิกแอนไฮไดเรสเรียกอีกอย่างว่าคาร์บอเนตดีไฮโดรเรสเป็นของตระกูลโฮเลนไซม์ที่เร่งการเปลี่ยนคาร์บอนไดออกไซด์ (CO2) และน้ำ (H2O) เป็นไบคาร์บอเนต (H2CO3) และโปรตอน (H +).

เอนไซม์ต้องการสังกะสีไอออน (Zn + 2) เป็นโคแฟคเตอร์เพื่อทำหน้าที่ของมัน ปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยคาร์บอนิกแอนไฮไดเรสสามารถย้อนกลับได้ด้วยเหตุนี้กิจกรรมของมันจึงถือว่ามีความสำคัญเนื่องจากช่วยรักษาสมดุลกรด - เบสระหว่างเลือดและเนื้อเยื่อ.

เฮโมโกลบิน

เฮโมโกลบินเป็นโฮเลนินไซม์ที่สำคัญมากสำหรับการขนส่งก๊าซในเนื้อเยื่อสัตว์ โปรตีนนี้มีอยู่ในเซลล์เม็ดเลือดแดงมีธาตุเหล็ก (Fe + 2) และหน้าที่ของมันคือการขนส่งออกซิเจนจากปอดไปยังส่วนอื่น ๆ ของร่างกาย.

โครงสร้างโมเลกุลของเฮโมโกลบินเป็น tetramer ซึ่งหมายความว่ามันประกอบด้วย 4 polypeptide chain หรือหน่วยย่อย.

แต่ละหน่วยย่อยของ holoenzyme นี้มีกลุ่ม heme และแต่ละกลุ่ม heme มีอะตอมเหล็กที่สามารถผูกกับโมเลกุลออกซิเจน กลุ่ม heme ของฮีโมโกลบินเป็นกลุ่มเทียมที่จำเป็นสำหรับการทำงานของเครื่องฟอกไอเสีย.

Cytochrome oxidase

Cytochrome oxidase เป็นเอนไซม์ที่มีส่วนร่วมในกระบวนการของการได้รับพลังงานซึ่งดำเนินการในไมโตคอนเดรียของสิ่งมีชีวิตเกือบทุกชนิด.

มันเป็นความซับซ้อนที่ต้องอาศัยความร่วมมือของโคแฟคเตอร์, ไอออนของเหล็กและทองแดงเพื่อให้สามารถเร่งปฏิกิริยาของการถ่ายโอนอิเล็กตรอนและการผลิต ATP.

ไคเนส Pyruvate

Pyruvate kinase เป็นอีกสิ่งหนึ่งที่สำคัญสำหรับเซลล์ทุกเซลล์เพราะมันมีส่วนร่วมในหนึ่งในเส้นทางการเผาผลาญสากล: glycolysis.

หน้าที่ของมันคือเร่งปฏิกิริยาการถ่ายโอนของกลุ่มฟอสเฟตจากโมเลกุลที่เรียกว่าฟอสฟอโนลพิวทรูฟไปยังโมเลกุลอื่นที่เรียกว่าอะดีโนซีนไดคลอไฟเนต.

apoenzyme นั้นต้องการโพแทสเซียม (K ') และแมกนีเซียม (Mg + 2) เป็นไพเพอร์เพื่อสร้างโฮเลนโนไซม์.

คาร์บอกซิเลส Pyruvate

อีกตัวอย่างที่สำคัญคือ pyruvate carboxylase, holoenzyme ที่กระตุ้นการถ่ายโอนของกลุ่ม carboxyl ไปยังโมเลกุล pyruvate ดังนั้นไพรูเวตจะถูกเปลี่ยนเป็น oxaloacetate ซึ่งเป็นตัวกลางสำคัญในการเผาผลาญ.

เพื่อให้สามารถใช้งานได้อย่างมีประสิทธิภาพ pyruvate carboxylase apoenzyme จำเป็นต้องมีปัจจัยร่วมที่เรียกว่าไบโอติน.

Acetyl CoA carboxylase

Acetyl-CoA carboxylase เป็น holoenzyme ซึ่ง co-factor ตามชื่อบ่งชี้คือ coenzyme A.

เมื่อ apoenzyme และ coenzyme A เชื่อมต่อกันแล้ว holoenzyme นั้นเร่งปฏิกิริยาเพื่อทำหน้าที่ของมัน: ถ่ายโอนกลุ่มคาร์บอกซิลไปยัง acetyl-CoA เพื่อเปลี่ยนเป็น Malonyl Coenzyme A (malonyl-CoA).

Acetyl-CoA ทำหน้าที่สำคัญในเซลล์สัตว์และเซลล์พืช.

Monoamine oxidase

นี่คือ holoenzyme สำคัญในระบบประสาทของมนุษย์หน้าที่ของมันคือการส่งเสริมการสลายตัวของสารสื่อประสาทบางชนิด.

สำหรับ monoamine oxidase ที่จะเร่งปฏิกิริยามันจำเป็นต้องมีพันธะโควาเลนท์กับโคแฟคเตอร์ของมัน, ฟลาวินอะดีนีนนิวคลีโอไทด์ (FAD).

แลคเตทดีไฮโดรจีเนส

แลคเตทดีไฮโดรจีเนสเป็นสิ่งสำคัญสำหรับมนุษย์ทุกคนโดยเฉพาะอย่างยิ่งในเนื้อเยื่อที่ใช้พลังงานจำนวนมากเช่นหัวใจสมองตับตับกล้ามเนื้อโครงร่างปอดและอื่น ๆ.

เอนไซม์นี้ต้องมีโคแฟคเตอร์ (cofactor) ของมันคือ nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) เพื่อเร่งปฏิกิริยาการแปลงของไพรูเวตให้แลคเตท.

catalase

Catalase เป็นสารสำคัญในการป้องกันความเป็นพิษของเซลล์ หน้าที่ของมันคือการย่อยสลายไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ผลิตภัณฑ์จากการเผาผลาญของเซลล์ในออกซิเจนและน้ำ.

catalase apoenzyme ต้องการ cofactors สองตัวที่จะเปิดใช้งาน: ไอออนแมงกานีสและกลุ่มเทียม HEMO คล้ายกับฮีโมโกล.

การอ้างอิง

1. Agrawal, A. , Gandhe, M. , Gupta, D. , & Reddy, M. (2016) การศึกษาเบื้องต้นเกี่ยวกับซีรั่มแลคเตทดีไฮโดรจีเนส (LDH) - ไบโอมาร์คเกอร์สำหรับผู้ป่วยมะเร็ง. วารสารการวิจัยทางคลินิกและการวินิจฉัย, 6-8.
2. Athappilly, F. K. , & Hendrickson, W. A. ​​(1995) โครงสร้างของโดเมน biotinyl ของ acetyl-coenzyme A carboxylase ที่กำหนดโดย MAD phasing. โครงสร้าง, 3(12), 1407-1419.
3. Berg, J. , Tymoczko, J. , Gatto, G. & Strayer, L. (2015). ชีวเคมี (8th ed.) W. H. ฟรีแมนและ บริษัท.
4. ชน, เอเอ, มิคาเอล, เอส, และคิสซิงเกอร์, P. (2002) ความสัมพันธ์ของระดับ dehydrogenase ในซีรั่มแลคเตทกับการติดเชื้อแบบฉวยโอกาสที่เลือกและความก้าวหน้าของ HIV. วารสารนานาชาติของโรคติดเชื้อ, 6(3), 178-181.
5. Fegler, J. (1944) หน้าที่ของคาร์บอนิกแอนไฮไดรสในเลือด. ธรรมชาติ, 137-38.
6. Gaweska, H. , & Fitzpatrick, P. F. (2011) โครงสร้างและกลไกของตระกูล monoamine oxidase. แนวคิดทางชีวโมเลกุล, 2(5), 365-377.
7. Gupta, V. , & Bamezai, R. N. K. (2010) ไคเนส pyruvate มนุษย์ M2: โปรตีนมัลติฟังก์ชั่. วิทยาศาสตร์โปรตีน, 19(11), 2031-2044.
8. Jitrapakdee, S. , St Maurice, M. , Rayment, I. , Cleland, W. W. , Wallace, J. C. , & Attwood, P. V. (2008) โครงสร้างกลไกและข้อบังคับของไพรูคาร์บอกซิเลส. วารสารชีวเคมี, 413(3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990) Isoenzymes ของไคเนส pyruvate. ธุรกรรมทางชีวเคมีสังคม, 18, 193-196.
10. โซโลมอน, อี, Berg, L. & Martin, D. (2004). ชีววิทยา (7th ed.) เรียนรู้ Cengage.
11. Supuran, C. T. (2016) โครงสร้างและหน้าที่ของแอนไฮไดรด์คาร์บอนิก. วารสารชีวเคมี, 473(14), 2566-2575.
12. Tipton, K. F. , Boyce, S. , O'Sullivan, J. , Davey, G. P. , & Healy, J. (2004) Monoamine oxidases: ความมั่นใจและความไม่แน่นอน. เคมียาปัจจุบัน, 11(15), 2508-2525.
13. Voet, D. , Voet, J. & Pratt, C. (2016). ความรู้พื้นฐานทางชีวเคมี: ชีวิตที่ ระดับโมเลกุล (ฉบับที่ 5) ไวลีย์.
14. Xu, H. N. , Kadlececk, S. , Profka, H. , Glickson, J. D. , Rizi, R. , & Li, L. Z. (2014) แลคเตทที่สูงขึ้นเป็นตัวบ่งชี้ความเสี่ยงในการแพร่กระจายของเนื้องอกหรือไม่การศึกษา MRS โดยนักบินโดยใช้ Hyperpolarized13C-Pyruvate. นักรังสีวิทยา, 21(2), 223-231.