การสูญเสียสภาพของโปรตีนปัจจัยที่เป็นสาเหตุและผลที่ตามมา

การสูญเสียสภาพของโปรตีน ประกอบด้วยการสูญเสียโครงสร้างสามมิติโดยปัจจัยด้านสิ่งแวดล้อมที่แตกต่างกันเช่นอุณหภูมิค่า pH หรือสารเคมีบางชนิด การสูญเสียโครงสร้างส่งผลให้สูญเสียการทำงานทางชีวภาพที่เกี่ยวข้องกับโปรตีนไม่ว่าจะเป็นเอนไซม์โครงสร้างการขนส่งและอื่น ๆ.

โครงสร้างของโปรตีนมีความไวสูงต่อการเปลี่ยนแปลง การทำให้เสถียรของสะพานไฮโดรเจนที่จำเป็นเพียงตัวเดียวสามารถทำให้โปรตีนเสื่อมสภาพได้ ในทำนองเดียวกันมีการโต้ตอบที่ไม่จำเป็นอย่างเคร่งครัดเพื่อให้สอดคล้องกับฟังก์ชั่นโปรตีนและในกรณีที่ถูกทำให้เสถียรไม่ส่งผลกระทบต่อการทำงาน.

ดัชนี

• 1 โครงสร้างของโปรตีน
  • 1.1 โครงสร้างหลัก
  • 1.2 โครงสร้างรอง
  • 1.3 โครงสร้างตติยภูมิ
  • 1.4 โครงสร้างสี่
• 2 ปัจจัยที่ทำให้เกิดการสูญเสียสภาพธรรมชาติ
  • 2.1 pH
  • 2.2 อุณหภูมิ
  • 2.3 สารเคมี
  • 2.4 การลดตัวแทน
• 3 ผลที่ตามมา
  • 3.1 Renaturing
• 4 โปรตีนพี่เลี้ยง
• 5 อ้างอิง

โครงสร้างของโปรตีน

เพื่อที่จะเข้าใจกระบวนการของการสูญเสียโปรตีนในธรรมชาติเราต้องรู้วิธีการจัดเรียงโปรตีน เหล่านี้นำเสนอโครงสร้างหลัก, รอง, อุดมศึกษาและ quaternary.

โครงสร้างหลัก

มันเป็นลำดับของกรดอะมิโนที่ประกอบด้วยโปรตีนดังกล่าว กรดอะมิโนเป็นหน่วยการสร้างพื้นฐานของสารชีวโมเลกุลเหล่านี้และมีทั้งหมด 20 ชนิดซึ่งแต่ละชนิดมีคุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมีโดยเฉพาะ พวกมันรวมตัวกันด้วยพันธะเปปไทด์.

โครงสร้างรอง

ในโครงสร้างนี้โซ่เชิงเส้นของกรดอะมิโนนี้เริ่มพับโดยพันธะไฮโดรเจน มีโครงสร้างรองขั้นพื้นฐานที่สอง: เกลียวα, รูปเกลียว; และแผ่นพับβเมื่อโซ่เชิงเส้นสองเส้นอยู่ในแนวขนาน.

โครงสร้างตติยภูมิ

เกี่ยวข้องกับกองกำลังประเภทอื่น ๆ ที่ส่งผลในการพับเฉพาะของรูปร่างสามมิติ.

สายโซ่ R ของกรดอะมิโนที่ตกค้างซึ่งประกอบกันเป็นโครงสร้างของโปรตีนสามารถสร้างสะพานไดซัลไฟด์และส่วนที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีนจะถูกจัดกลุ่มอยู่ด้านในในขณะที่ส่วนที่ชอบน้ำต้องเผชิญกับน้ำ กองกำลัง van der Waals ทำหน้าที่เป็นโคลงของการโต้ตอบที่อธิบายไว้.

โครงสร้างสี่

ประกอบด้วยหน่วยโปรตีนรวม.

เมื่อโปรตีนถูกทำลายทำให้สูญเสียโครงสร้าง quaternary, tertiary และ secondary ในขณะที่โปรตีนหลักยังคงไม่เปลี่ยนแปลง โปรตีนที่อุดมไปด้วยพันธะซัลไฟด์ (โครงสร้างระดับอุดมศึกษา) ให้ความต้านทานต่อการสูญเสียสภาพธรรมชาติมากขึ้น.

ปัจจัยที่ทำให้เกิดการสูญเสียสภาพธรรมชาติ

ปัจจัยใดก็ตามที่ทำให้พันธะโควาเลนต์ที่ไม่เสถียรเกิดความเสถียรในการรักษาโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนสามารถทำให้เกิดการสูญเสียสภาพธรรมชาติได้ ที่สำคัญที่สุดเราสามารถพูดถึง:

พีเอช

ที่ค่า pH ที่สูงมากไม่ว่าจะเป็นสื่อที่เป็นกรดหรือพื้นฐานโปรตีนอาจสูญเสียการกำหนดค่าสามมิติ ส่วนเกินของไอออน H⁺ และโอ้^- ตรงกลางมันทำให้เกิดปฏิกิริยาของโปรตีน.

การเปลี่ยนแปลงรูปแบบไอออนนี้ทำให้เกิดการสูญเสียสภาพธรรมชาติ การเสื่อมสภาพโดย pH สามารถย้อนกลับได้ในบางกรณีและในบางกรณีไม่สามารถกลับคืนสภาพเดิมได้.

อุณหภูมิ

การสูญเสียความร้อนเกิดขึ้นเมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้น ในสิ่งมีชีวิตที่อาศัยอยู่ในสภาพแวดล้อมโดยเฉลี่ยโปรตีนจะเริ่มเสถียรที่อุณหภูมิสูงกว่า 40 องศาเซลเซียส เห็นได้ชัดว่าโปรตีนของสิ่งมีชีวิตที่ทนความร้อนสามารถทนต่อช่วงอุณหภูมิเหล่านี้.

การเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิส่งผลให้เกิดการเคลื่อนที่ของโมเลกุลเพิ่มขึ้นซึ่งส่งผลต่อพันธะไฮโดรเจนและพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์อื่น ๆ ส่งผลให้สูญเสียโครงสร้างตติยภูมิ.

การเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิเหล่านี้นำไปสู่การลดลงของอัตราการเกิดปฏิกิริยาถ้าเรากำลังพูดถึงเอนไซม์.

สารเคมี

สารโพลาร์ - ยูเรียที่มีความเข้มข้นสูงจะมีผลต่อพันธะไฮโดรเจน นอกจากนี้สารที่ไม่ใช่ขั้วก็มีผลเช่นเดียวกัน.

ผงซักฟอกสามารถทำให้โครงสร้างโปรตีนไม่เสถียร อย่างไรก็ตามมันไม่ได้เป็นกระบวนการที่ก้าวร้าวและส่วนใหญ่จะย้อนกลับได้.

ตัวแทนลด

merc-mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) เป็นสารเคมีที่มักใช้ในห้องปฏิบัติการเพื่อทำลายโปรตีน มีหน้าที่ลดสะพานไดซัลไฟด์ระหว่างกรดอะมิโนที่ตกค้าง มันสามารถสร้างความเสถียรให้โครงสร้างตติยภูมิหรือควอเทอร์นารีของโปรตีน.

สารลดอื่นที่มีหน้าที่คล้ายกันคือ dithiothreitol (DTT) นอกจากนี้ปัจจัยอื่น ๆ ที่มีส่วนทำให้สูญเสียโครงสร้างดั้งเดิมในโปรตีนคือโลหะหนักในระดับความเข้มข้นสูงและรังสีอัลตราไวโอเลต.

ส่งผลกระทบ

เมื่อการสูญเสียสภาพธรรมชาติเกิดขึ้นโปรตีนสูญเสียการทำงาน โปรตีนทำงานได้ดีที่สุดเมื่ออยู่ในสถานะดั้งเดิม.

การสูญเสียฟังก์ชั่นไม่ได้เกี่ยวข้องกับกระบวนการสูญเสียความสามารถเสมอไป การเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยในโครงสร้างโปรตีนอาจนำไปสู่การสูญเสียการทำงานโดยไม่ทำให้โครงสร้างทั้งสามมิติไม่เสถียร.

กระบวนการนี้อาจจะใช่หรือไม่ก็ได้ ในห้องปฏิบัติการหากมีการย้อนกลับเงื่อนไขโปรตีนอาจกลับสู่การกำหนดค่าเริ่มต้น.

กลับคืนสู่สภาพธรรมชาติ

หนึ่งในการทดลองที่มีชื่อเสียงและข้อสรุปเกี่ยวกับ renaturation เป็นหลักฐานใน Ribonuclease A.

เมื่อนักวิจัยเพิ่มสารทำลายสภาพเช่นยูเรียหรือ or-mercaptoethanol โปรตีนจะถูกทำลายสภาพ ถ้าสารเหล่านี้ถูกกำจัดออกโปรตีนกลับสู่โครงสร้างดั้งเดิมและสามารถทำงานได้อย่างมีประสิทธิภาพ 100%.

หนึ่งในข้อสรุปที่สำคัญที่สุดของการวิจัยนี้คือการแสดงให้เห็นถึงการทดลองว่าโครงสร้างสามมิติของโปรตีนได้รับจากโครงสร้างหลักของมัน.

ในบางกรณีกระบวนการ denaturing นั้นกลับไม่ได้ทั้งหมด ตัวอย่างเช่นเมื่อเราปรุงไข่เราจะใช้ความร้อนกับโปรตีน (หลักคืออัลบูมิน) ที่ทำขึ้นสีขาวจะมีลักษณะที่เป็นของแข็งและสีขาว โดยสังหรณ์ใจเราสามารถสรุปได้ว่าแม้ว่าเราจะทำให้มันเย็นมันจะไม่กลับไปที่รูปแบบเริ่มต้น.

ในกรณีส่วนใหญ่กระบวนการ denaturation จะมาพร้อมกับการสูญเสียความสามารถในการละลาย นอกจากนี้ยังลดความหนืดความเร็วการแพร่กระจายและตกผลึกได้ง่ายขึ้น.

โปรตีนของพี่เลี้ยง

โปรตีน Chaperone หรือ chaperonin มีหน้าที่ป้องกันการทำลายของโปรตีนอื่น ๆ พวกเขายังระงับปฏิกิริยาบางอย่างที่ไม่เพียงพอระหว่างโปรตีนเพื่อให้แน่ใจว่าการพับแบบเดียวกันนั้นถูกต้อง.

เมื่ออุณหภูมิของสื่อเพิ่มขึ้นโปรตีนเหล่านี้จะเพิ่มความเข้มข้นและกระทำโดยป้องกันการสูญเสียสภาพของโปรตีนอื่น ๆ นี่คือเหตุผลที่พวกเขาถูกเรียกว่า "heat shock proteins" หรือ HSP สำหรับตัวย่อในภาษาอังกฤษ โปรตีนช็อกความร้อน).

chaperoninas นั้นคล้ายกับกรงหรือกระบอกที่ช่วยปกป้องโปรตีนที่อยู่ภายใน. 

โปรตีนเหล่านี้ที่ตอบสนองต่อสถานการณ์ความเครียดของเซลล์ได้รับการรายงานในสิ่งมีชีวิตกลุ่มต่าง ๆ และได้รับการอนุรักษ์อย่างสูง chaperonins มีหลายชนิดและพวกมันถูกจำแนกตามน้ำหนักโมเลกุล.

การอ้างอิง

1. Campbell, N. A. , & Reece, J. B. (2007). ชีววิทยา. Ed. Panamericana การแพทย์.
2. Devlin, T. M. (2004). ชีวเคมี: ตำราเรียนพร้อมการประยุกต์ทางคลินิก. ฉันกลับรายการ.
3. Koolman, J. , & Röhm, K. H. (2005). ชีวเคมี: ข้อความและแผนที่. Ed. Panamericana การแพทย์.
4. Melo, V. , Ruiz, V. M. , & Cuamatzi, O. (2007). ชีวเคมีของกระบวนการเผาผลาญ. Reverte.
5. Pacheco, D. , & Leal, D. P. (2004). ชีวเคมีทางการแพทย์. บรรณาธิการ Limusa.
6. Pena, A. , Arroyo, A. , Gómez, A. , & Tapia, R. (1988). ชีวเคมี. บรรณาธิการ Limusa.
7. Sadava, D. , & Purves, W. H. (2009). ชีวิต: วิทยาศาสตร์ของชีววิทยา. Ed. Panamericana การแพทย์.
8. Tortora, G. J. , Funke, B. R. , และ Case, C. L. (2007). จุลชีววิทยาเบื้องต้น. Ed. Panamericana การแพทย์.
9. Voet, D. , Voet, J. G. , & Pratt, C.W. (2007) ความรู้พื้นฐานทางชีวเคมี Ed. Panamericana การแพทย์.