Apoenzyme ลักษณะฟังก์ชั่นและตัวอย่าง

apoenzyme มันเป็นส่วนโปรตีนของเอนไซม์ดังนั้นจึงเป็นที่รู้จักกันว่า apoprotein apoenzyme นั้นไม่ทำงานนั่นคือมันไม่สามารถทำหน้าที่ในการทำปฏิกิริยาทางชีวเคมีบางอย่างและมันจะไม่สมบูรณ์จนกว่ามันจะเข้าร่วมกับโมเลกุลอื่น ๆ ที่เรียกว่า cofactors.

ส่วนโปรตีน (apoenzyme) ร่วมกับ cofactor เป็นเอนไซม์ที่สมบูรณ์ (holoenzyme) เอนไซม์เป็นโปรตีนที่สามารถเพิ่มความเร็วของกระบวนการทางชีวเคมี เอนไซม์บางตัวต้องการปัจจัยร่วมในการเร่งปฏิกิริยาในขณะที่บางตัวไม่ต้องการเอนไซม์.

ดัชนี

• 1 คุณสมบัติหลัก
  • 1.1 เป็นโครงสร้างโปรตีน
  • 1.2 พวกเขาเป็นส่วนหนึ่งของเอนไซม์ผัน
  • 1.3 พวกเขายอมรับปัจจัยต่าง ๆ
• 2 ฟังก์ชั่นของ apoenzymes
  • 2.1 สร้าง holoenzymes
  • 2.2 ก่อให้เกิดปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยา
• 3 ตัวอย่าง
  • 3.1 แอนไฮไดรด์คาร์บอนิก
  • 3.2 เฮโมโกลบิน
  • 3.3 Cytochrome oxidase
  • 3.4 แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส
  • 3.5 ไครส์ Pyruvate
  • 3.6 Pyruvate carboxylase
  • 3.7 Acetyl Coenzyme A carboxylase
  • 3.8 Monoamine oxidase
  • 3.9 Lactate dehydrogenase
  • 3.10 Catalase
• 4 อ้างอิง

คุณสมบัติหลัก

พวกมันเป็นโครงสร้างโปรตีน

Apoenzymes สอดคล้องกับส่วนโปรตีนของเอนไซม์ซึ่งเป็นโมเลกุลที่ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาปฏิกิริยาเคมีบางอย่างในร่างกาย.

พวกเขาเป็นส่วนหนึ่งของเอนไซม์ผัน

เอนไซม์ที่ไม่ต้องการโคแฟคเตอร์เป็นที่รู้จักกันในชื่อเอนไซม์ง่าย ๆ เช่นเพพซินทริปซินและยูเรีย ในทางกลับกันเอนไซม์ที่ต้องใช้โคแฟคเตอร์เฉพาะเรียกว่า conjugated enzymes เหล่านี้ประกอบด้วยสององค์ประกอบหลัก: ปัจจัยซึ่งเป็นโครงสร้างที่ไม่ใช่โปรตีน; และ apoenzyme โครงสร้างโปรตีน.

ปัจจัยร่วมอาจเป็นสารประกอบอินทรีย์ (เช่นวิตามิน) หรือสารประกอบอนินทรีย์ (เช่นไอออนโลหะ) ปัจจัยร่วมอินทรีย์สามารถเป็นโคเอ็นไซม์หรือกลุ่มเทียม โคเอ็นไซม์เป็นโคแฟคเตอร์ที่ผูกพันกับเอนไซม์อย่างอ่อนและสามารถปล่อยออกมาได้อย่างง่ายดายจากบริเวณที่ทำงานของเอนไซม์.

พวกเขายอมรับความหลากหลายของปัจจัย

มีปัจจัยร่วมหลายประการที่เข้าร่วมกับ apoenzymes เพื่อสร้าง holoenzymes โคเอ็นไซม์ที่พบบ่อยคือ NAD +, FAD, โคเอ็นไซม์เอ, วิตามินบีและวิตามินซีไอออนของโลหะทั่วไปที่จับกับอะเพนไซน์ ได้แก่ เหล็กทองแดงแคลเซียมแคลเซียมสังกะสีและแมกนีเซียม.

ปัจจัยที่ผูกแน่นหรือเบา ๆ ด้วย apoenzyme เพื่อแปลง apoenzyme เป็น holoenzyme เมื่อโคแฟคเตอร์ถูกลบออกจากโฮเลนไซม์มันจะกลายเป็นอะพอนไซม์อีกครั้งซึ่งไม่ได้ใช้งานและไม่สมบูรณ์.

ฟังก์ชัน Apoenzyme

สร้าง holoenzymes

ฟังก์ชั่นหลักของ apoenzymes คือการก่อให้เกิด holoenzymes: apoenzymes เป็นปึกแผ่นกับ cofactor และจากลิงค์นี้สร้าง holoenzyme.

ก่อให้เกิดปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยา

ตัวเร่งปฏิกิริยาหมายถึงกระบวนการที่เป็นไปได้ที่จะเร่งปฏิกิริยาทางเคมี ต้องขอบคุณ apoenzymes, holoenzymes นั้นเสร็จสมบูรณ์และสามารถเปิดใช้งานการเร่งปฏิกิริยาได้.

ตัวอย่าง

คาร์บอนิกแอนไฮไดร

คาร์บอนิกแอนไฮไดเรสเป็นเอนไซม์สำคัญในเซลล์ของสัตว์เซลล์พืชและในสิ่งแวดล้อมเพื่อรักษาระดับความเข้มข้นของคาร์บอนไดออกไซด์ให้คงที่.

หากปราศจากเอนไซม์นี้การเปลี่ยนคาร์บอนไดออกไซด์เป็นไบคาร์บอเนต - และในทางกลับกันจะช้ามากซึ่งจะทำให้แทบเป็นไปไม่ได้ที่จะทำกระบวนการที่สำคัญเช่นการสังเคราะห์ด้วยแสงในพืชและการหายใจออกในระหว่างการหายใจ.

เฮโมโกลบิน

เฮโมโกลบินเป็นโปรตีนทรงกลมที่มีอยู่ในเซลล์เม็ดเลือดแดงของสัตว์มีกระดูกสันหลังและพลาสม่าของสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลังจำนวนมากซึ่งทำหน้าที่ส่งออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์.

การรวมตัวกันของออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์กับเอนไซม์เกิดขึ้นที่ไซต์ที่เรียกว่ากลุ่มฮีมซึ่งมีหน้าที่ให้สีแดงแก่เลือดของสัตว์มีกระดูกสันหลัง.

Cytochrome oxidase

Cytochrome oxidase เป็นเอนไซม์ที่มีอยู่ในเซลล์ส่วนใหญ่ มันมีเหล็กและ porphyrin.

เอนไซม์ออกซิแดนท์นี้มีความสำคัญต่อกระบวนการรับพลังงาน มันถูกพบในเยื่อหุ้มไมโทคอนเดรียซึ่งกระตุ้นการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากไซโตโครมไปเป็นออกซิเจนซึ่งท้ายที่สุดก็นำไปสู่การก่อตัวของน้ำและ ATP (โมเลกุลพลังงาน).

แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส

แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสเป็นเอนไซม์ที่พบได้ในตับและกระเพาะอาหารเป็นหลัก apoenzyme นี้เร่งขั้นตอนแรกในการเผาผลาญแอลกอฮอล์ นั่นคือออกซิเดชันของเอทานอลและแอลกอฮอล์อื่น ๆ ด้วยวิธีนี้มันเปลี่ยนมันให้เป็นอะซีตัลดีไฮด์.

ชื่อของมันบ่งบอกถึงกลไกของการกระทำในกระบวนการนี้: คำนำหน้า "des" หมายถึง "ไม่" และ "ไฮโดร" หมายถึงอะตอมไฮโดรเจน ดังนั้นหน้าที่ของแอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสคือการกำจัดอะตอมไฮโดรเจนออกจากแอลกอฮอล์.

ไคเนส Pyruvate

Pyruvate kinase เป็น apoenzyme ที่ช่วยเร่งขั้นตอนสุดท้ายของกระบวนการเซลล์ของการย่อยสลายกลูโคส (glycolysis).

หน้าที่ของมันคือการเร่งการถ่ายโอนกลุ่มฟอสเฟตจากฟอสฟอโนลพิวทรูฟไปยังอะดีโนซีนไดคลอฟิตสร้างโมเลกุลของไพรูไพรูและ ATP.

Pyruvate kinase มี 4 รูปแบบที่แตกต่างกัน (isoenzymes) ในเนื้อเยื่อที่แตกต่างกันของสัตว์ซึ่งแต่ละชนิดมีคุณสมบัติทางจลนศาสตร์พิเศษที่จำเป็นในการปรับให้เข้ากับความต้องการการเผาผลาญของเนื้อเยื่อเหล่านี้.

คาร์บอกซิเลส Pyruvate

เอนไซม์ไพรูเวตคาร์บอกซิเลสเป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาคาร์บอกซิเลชัน นั่นคือการถ่ายโอนของกลุ่มคาร์บอกซิลไปยังโมเลกุลของไพรูเวตเพื่อก่อให้เกิดออกไซด์.

มันเร่งปฏิกิริยาโดยเฉพาะในเนื้อเยื่อที่แตกต่างกันเช่นในตับและไตเร่งปฏิกิริยาเริ่มต้นสำหรับการสังเคราะห์กลูโคสในขณะที่เนื้อเยื่อไขมันและสมองส่งเสริมการสังเคราะห์ไขมันจากไพรูเวต.

มันยังมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาอื่น ๆ ที่เป็นส่วนหนึ่งของการสังเคราะห์ทางคาร์โบไฮเดรต.

Acetyl Coenzyme A carboxylase

Acetyl-CoA carboxylase เป็นเอนไซม์ที่สำคัญในการเผาผลาญกรดไขมัน มันเป็นโปรตีนที่พบได้ทั้งสัตว์และพืชนำเสนอหน่วยย่อย ๆ หลายตัวที่กระตุ้นปฏิกิริยาที่แตกต่างกัน.

ฟังก์ชั่นของมันคือการถ่ายโอนกลุ่มคาร์บอกซิลไปเป็น acetyl-CoA เพื่อแปลงให้เป็น malonyl coenzyme A (malonyl-CoA).

มันมีไอโซฟอร์ม 2 ตัวที่เรียกว่า ACC1 และ ACC2 ซึ่งแตกต่างกันไปในการทำงานและการแพร่กระจายในเนื้อเยื่อของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม.

Monoamine oxidase

Monoamine oxidase เป็นเอนไซม์ที่มีอยู่ในเนื้อเยื่อของเส้นประสาทซึ่งมีบทบาทสำคัญในการยับยั้งสารสื่อประสาทบางชนิดเช่น serotonin, melatonin และ epinephrine.

มีส่วนร่วมในปฏิกิริยาทางชีวเคมีของการสลายตัวของ monoamines ต่างๆในสมอง ในปฏิกิริยาออกซิเดชั่นเหล่านี้เอนไซม์ใช้ออกซิเจนในการลบกลุ่มอะมิโนออกจากโมเลกุลและสร้างอัลดีไฮด์ (หรือคีโตน) และแอมโมเนียที่สอดคล้องกัน.

แลคเตทดีไฮโดรจีเนส

แลคเตทดีไฮโดรจีเนสเป็นเอนไซม์ที่พบในเซลล์ของสัตว์พืชและโปรคาริโอต ฟังก์ชั่นของมันคือการส่งเสริมการแปลงแลคเตทเป็นกรดไพรูวิคและในทางกลับกัน.

เอนไซม์นี้มีความสำคัญในการหายใจของเซลล์ในระหว่างที่กลูโคสที่ได้มาจากอาหารสลายตัวเพื่อให้ได้พลังงานที่มีประโยชน์สำหรับเซลล์.

แม้ว่าแลคเตทดีไฮโดรจีเนสจะมีอยู่มากมายในเนื้อเยื่อ แต่ระดับของเอ็นไซม์นี้ในเลือดต่ำ อย่างไรก็ตามเมื่อมีการบาดเจ็บหรือเจ็บป่วยโมเลกุลจำนวนมากจะถูกปล่อยเข้าสู่กระแสเลือด ดังนั้นแลคเตทดีไฮโดรจีเนสจึงเป็นตัวบ่งชี้การบาดเจ็บและโรคบางชนิดเช่นโรคหัวใจโรคโลหิตจางมะเร็งเอชไอวีและอื่น ๆ.

catalase

คาตาเลสพบได้ในทุกสิ่งมีชีวิตที่มีออกซิเจน เป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาโดยไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์จะสลายตัวในน้ำและออกซิเจน ด้วยวิธีนี้จะช่วยป้องกันการสะสมของสารพิษ.

ดังนั้นจึงช่วยปกป้องอวัยวะและเนื้อเยื่อจากความเสียหายที่เกิดจากเปอร์ออกไซด์ซึ่งเป็นสารประกอบที่มีการผลิตอย่างต่อเนื่องในปฏิกิริยาการเผาผลาญจำนวนมาก ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมพบมากในตับ.

การอ้างอิง

1. Agrawal, A. , Gandhe, M. , Gupta, D. , & Reddy, M. (2016) การศึกษาเบื้องต้นเกี่ยวกับซีรั่มแลคเตทดีไฮโดรจีเนส (LDH) - ไบโอมาร์คเกอร์สำหรับผู้ป่วยมะเร็งเต้านม. วารสารการวิจัยทางคลินิกและการวินิจฉัย, 6-8.
2. Athappilly, F. K. , & Hendrickson, W. A. ​​(1995) โครงสร้างของโดเมน biotinyl ของ acetyl-coenzyme A carboxylase ที่กำหนดโดย MAD phasing. โครงสร้าง, 3(12), 1407-1419.
3. Berg, J. , Tymoczko, J. , Gatto, G. & Strayer, L. (2015). ชีวเคมี (8th ed.) W. H. ฟรีแมนและ บริษัท.
4. ชน, เอเอ, มิคาเอล, เอส, และคิสซิงเกอร์, P. (2002) ความสัมพันธ์ของระดับ dehydrogenase ในซีรั่มแลคเตทกับการติดเชื้อแบบฉวยโอกาสที่เลือกและความก้าวหน้าของ HIV. วารสารนานาชาติของโรคติดเชื้อ, 6(3), 178-181.
5. Fegler, J. (1944) หน้าที่ของคาร์บอนิกแอนไฮไดรสในเลือด. ธรรมชาติ, 137-38.
6. Gaweska, H. , & Fitzpatrick, P. F. (2011) โครงสร้างและกลไกของตระกูล monoamine oxidase. แนวคิดทางชีวโมเลกุล, 2(5), 365-377.
7. Gupta, V. , & Bamezai, R. N. K. (2010) ไคเนส pyruvate มนุษย์ M2: โปรตีนมัลติฟังก์ชั่. วิทยาศาสตร์โปรตีน, 19(11), 2031-2044.
8. Jitrapakdee, S. , St Maurice, M. , Rayment, I. , Cleland, W. W. , Wallace, J. C. , & Attwood, P. V. (2008) โครงสร้างกลไกและข้อบังคับของไพรูคาร์บอกซิเลส. วารสารชีวเคมี, 413(3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990) Isoenzymes ของไคเนส pyruvate. ธุรกรรมทางชีวเคมีสังคม, 18, 193-196.
10. โซโลมอน, อี, Berg, L. & Martin, D. (2004). ชีววิทยา (7th ed.) เรียนรู้ Cengage.
11. Supuran, C. T. (2016) โครงสร้างและหน้าที่ของแอนไฮไดรด์คาร์บอนิก. วารสารชีวเคมี, 473(14), 2566-2575.
12. Tipton, K. F. , Boyce, S. , O'Sullivan, J. , Davey, G. P. , & Healy, J. (2004) Monoamine oxidases: ความมั่นใจและความไม่แน่นอน. เคมียาปัจจุบัน, 11(15), 2508-2525.
13. Voet, D. , Voet, J. & Pratt, C. (2016). ความรู้พื้นฐานทางชีวเคมี: ชีวิตที่ ระดับโมเลกุล (ฉบับที่ 5) ไวลีย์.
14. Xu, H. N. , Kadlececk, S. , Profka, H. , Glickson, J. D. , Rizi, R. , & Li, L. Z. (2014) แลคเตทที่สูงขึ้นเป็นตัวบ่งชี้ความเสี่ยงในการแพร่กระจายของเนื้องอกหรือไม่การศึกษา MRS โดยนักบินโดยใช้ Hyperpolarized13C-Pyruvate. นักรังสีวิทยา, 21(2), 223-231.