เฮโมโกลบินเป็นโปรตีนประเภทใด?

เฮโมโกลบิน มันเป็นโปรตีนที่อยู่ในกลุ่มของฮีโมโปรตีน กลุ่มนี้ประกอบด้วยโปรตีนที่มีกลุ่มที่ไม่ใช่โปรตีนหรือที่เรียกว่ากลุ่ม heme ซึ่งเชื่อมโยงกันด้วยการเชื่อมโยงที่แตกต่างกันไปยังส่วนโปรตีน.

Haemoproteins ถูกจัดประเภทเป็น metalloproteins นั่นคือโมเลกุลที่เป็นผลมาจากการจับของโปรตีนที่มีไอออนของโลหะ.

เฮโมโกลบินเป็นโปรตีนที่มีอยู่ในความเข้มข้นสูงในเซลล์เม็ดเลือดแดงเพราะพวกมันมีหน้าที่ขนส่งออกซิเจนไปยังส่วนต่าง ๆ ของร่างกายในสิ่งมีชีวิตหลายชนิดรวมถึงมนุษย์.

เฮโมโกลบินเป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างและหน้าที่แตกต่างกันเล็กน้อยระหว่างสปีชีส์ต่าง ๆ ความแตกต่างเหล่านี้เกิดจากการเปลี่ยนแปลงของกรดอะมิโนที่ตกค้างซึ่งเป็นผลมาจากการปรับตัวของโปรตีนนี้ตามความต้องการเฉพาะของสายพันธุ์.

ฮีโมโกลบินมีหลายประเภท ประเภทของฮีโมโกลบินถูกกำหนดโดยการเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยในโครงสร้างหรือโครงสร้างของโมเลกุลเช่นการมีหรือไม่มีออกซิเจนหรือการรวมตัวของสารประกอบอื่นเช่น CO₂, ไปยังโมเลกุลของฮีโมโปรตีน.

โปรตีนเฮโมโกลบินมีลักษณะอย่างไร??

สมบัติและโครงสร้างของฮีโมโกลบิน

คำนวณน้ำหนักโมเลกุลของฮีโมโกลบินที่ 64 kDa นอกเหนือจากกลุ่ม heme แล้วเฮโมโกลบินยังมีกลุ่มกำมะถันตกค้างอีกหลายตัวที่ปล่อยให้มันทำปฏิกิริยาที่จำเป็นเพื่อทำหน้าที่ขนส่งให้สมบูรณ์.

สีแดงเป็นลักษณะของโมเลกุลนี้และได้รับจากการปรากฏตัวของกลุ่มเฟอร์ริกในนั้น.

เฮโมโกลบินในส่วนของโปรตีนประกอบด้วย 4 หน่วยย่อยในคู่ที่เหมือนกันของสองโซ่ที่รู้จักกันเป็นโซ่αและสองโซ่ที่รู้จักกันเป็นโซ่β โซ่เหล่านี้มี 16 ส่วนขดลวดที่ทำให้ฮีโมโกลบินมีรูปร่างจัตุรมุข.

เฮโมโกลบินมีส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนหรือที่รู้จักกันในนามกลุ่ม heme ซึ่งมีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการทำหน้าที่ขนส่งออกซิเจนและทำปฏิกิริยากับเฮโมโกลบิน.

ลักษณะสำคัญของกลุ่ม heme นี้คือการปรากฏตัวของไอออนเหล็กที่รวมออกซิเจนในการขนส่ง.

ความสำคัญของฮีโมโกลบิน

เฮโมโกลบินเป็นหนึ่งในโปรตีนที่มีการศึกษามากที่สุดในช่วง 100 ปีที่ผ่านมา เหตุผลหลักสำหรับเรื่องนี้คือความสำคัญทางสรีรวิทยาของโปรตีนนี้ที่รับผิดชอบในการขนส่งออกซิเจนในเลือด.

นอกเหนือจากความสำคัญในฐานะผู้ขนส่งออกซิเจนเฮโมโกลบินยังเป็นโปรตีนต้นแบบในการศึกษาคุณสมบัติของโปรตีนโดยทั่วไป.

แง่มุมของโปรตีนที่ให้การศึกษาของฮีโมโกลบินมากที่สุดคือคุณสมบัติทางเคมีกายภาพและพฤติกรรมของโมเลกุลเหล่านี้.

เฮโมโกลบินและ myoglobin

Myoglobin เป็นโปรตีนที่มีลักษณะคล้ายกับฮีโมโกลบินหลายวิธี เช่นเดียวกับฮีโมโกลบิน myoglobin ก็มีออกซิเจนด้วย แต่มันก็ทำได้เฉพาะในเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อไม่ใช่ในเนื้อเยื่ออื่นหรือในเลือด.

ความแตกต่างของลำดับกรดอะมิโนระหว่างเฮโมโกลบินกับ myoglobin นั้นมีน้อย.

อย่างไรก็ตามเรื่องนี้ความแตกต่างเหล่านี้มีอิทธิพลต่อการทำงานของทั้งสองโมเลกุลทำให้ตัวอย่างเช่น myoglobin โดยทั่วไปแล้ว hemoprotein คล้ายกับออกซิเจนมากกว่าฮีโมโกลบิน.

การอ้างอิง

1. Ascenzi P. Neuroglobin: จากโครงสร้างการทำงานในสุขภาพและโรค การแพทย์ระดับโมเลกุล. 2016; 52: 1-48.
2. Fanelli A. Antonini E Caputo A. Hemoglobin และ Myoglobin ความก้าวหน้าทางเคมีของโปรตีน 1964; 19: 73-222.
3. Ghatge M. S. et al. โครงสร้างผลึกของเฮโมโกลบินของเคอร์โมเน็กไทเคนิลคาร์บอนในโครงสร้าง R-state วารสารชีววิทยาโครงสร้าง 2016; 194 (3): 446-450.
4. Okonjo K. Bohr ผลกระทบของฮีโมโกลบินของมนุษย์: การแยกการมีส่วนร่วมระดับอุดมศึกษาและควอเทอร์นารีตามสมการของไวแมน เคมีชีวฟิสิกส์ 2017; 228: 87-97.
5. Sack J. et al. ที่ตั้งของกรดอะมิโนที่อยู่ในฮีโมโกลบินในมนุษย์ วารสารระหว่างประเทศเพื่อการวิจัยเฮโมโกลบิน. 1977; 2 (2): 153-169.
6. Xu H. และคณะ สเปกโทรสโกปีของโมเลกุลเฮโมโกลบินของ Sible โดยการกระเจิงของ Raman ที่ผิว Ehanced. จดหมายทบทวนทางกายภาพ 1999; 83 (21): 4357-4360.