โครงสร้างชนิดและหน้าที่ของอิมมูโนโกลบูลิน

ภูมิคุ้มกันบกพร่อง พวกเขาเป็นโมเลกุลที่ทำให้เซลล์เม็ดเลือดขาว B และพลาสมาเซลล์ที่ช่วยปกป้องร่างกาย พวกเขาประกอบด้วย glycoprotein biomolecule ที่อยู่ในระบบภูมิคุ้มกัน พวกเขาเป็นหนึ่งในโปรตีนที่มีมากที่สุดของเลือดในซีรั่มหลังจากอัลบูมิ.

แอนติบอดีเป็นอีกชื่อหนึ่งที่อิมมูโนโกลบูลินได้รับและพวกเขาได้รับการพิจารณาว่าเป็นโกลบูลินเนื่องจากพฤติกรรมของพวกเขาในอิเลคโตรโฟรีซิสของเลือดในเลือด โมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินนั้นง่ายหรือซับซ้อนขึ้นอยู่กับว่าการนำเสนอนั้นเป็นโมโนเมอร์หรือพอลิเมอร์.

โครงสร้างทั่วไปของอิมมูโนโกลบูลินคล้ายกับตัวอักษร "Y" อิมมูโนโกลบูลินมีห้าชนิดที่มีความแตกต่างทางสัณฐานวิทยาหน้าที่และตำแหน่งของสิ่งมีชีวิต ความแตกต่างของโครงสร้างของแอนติบอดีไม่ได้อยู่ในรูปแบบ แต่อยู่ในองค์ประกอบ แต่ละประเภทมีวัตถุประสงค์เฉพาะ.

การตอบสนองทางภูมิคุ้มกันที่ส่งเสริมโดยอิมมูโนโกลบูลินนั้นจำเพาะเจาะจงมากและเป็นกลไกที่ซับซ้อนมาก การกระตุ้นการหลั่งของเซลล์จะถูกกระตุ้นโดยการปรากฏตัวของสิ่งแปลกปลอมต่อสิ่งมีชีวิตเช่นแบคทีเรีย หน้าที่ของอิมมูโนโกลบูลินจะไปจับกับสิ่งแปลกปลอมและกำจัดมัน.

อิมมูโนโกลบูลินหรือแอนติบอดีสามารถพบได้ทั้งในเลือดและในพื้นผิวของอวัยวะ โมเลกุลชีวภาพเหล่านี้เป็นองค์ประกอบสำคัญในระบบการป้องกันของร่างกายมนุษย์.

ดัชนี

• 1 โครงสร้าง
  • 1.1 โซ่หนัก
  • 1.2 โซ่แสง
  • 1.3 เซกเมนต์ Fc และ Fab
• 2 ประเภท
  • 2.1 Immunoglobulin G (IgG)
  • 2.2 Immunoglobulin M (IgM)
  • 2.3 Immunoglobulin A (IgA)
  • 2.4 Immunoglobulin E (IgE)
  • 2.5 อิมมูโนโกลบูลิน D (IgD)
  • 2.6 การเปลี่ยนประเภท
• 3 ฟังก์ชั่น
  • 3.1 ฟังก์ชั่นทั่วไป
  • 3.2 ฟังก์ชั่นเฉพาะ
• 4 อ้างอิง

โครงสร้าง

โครงสร้างของแอนติบอดี้มีกรดอะมิโนและคาร์โบไฮเดรตคือโอลิโกแซคคาไรด์ การปรากฏตัวที่โดดเด่นของกรดอะมิโนปริมาณและการกระจายของพวกเขาคือสิ่งที่กำหนดโครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลิน.

เช่นเดียวกับโปรตีนทั้งหมดอิมมูโนโกลบูลินมีโครงสร้างปฐมภูมิทุติยภูมิตติยภูมิและควอเทอนารี.

เมื่อพิจารณาถึงจำนวนของกรดอะมิโนที่มีอยู่อิมมูโนโกลบูลินมีสายโซ่สองประเภท: สายโซ่หนักและสายโซ่แสง นอกจากนี้ตามลำดับของกรดอะมิโนในโครงสร้างของมันโซ่แต่ละเส้นมีพื้นที่แปรปรวนและพื้นที่คงที่.

โซ่หนัก

สายโซ่หนักของอิมมูโนโกลบูลินสอดคล้องกับหน่วยโพลีเปปไทด์ซึ่งประกอบด้วยลำดับกรดอะมิโน 440 ตัว.

อิมมูโนโกลบูลินแต่ละตัวมีโซ่หนัก 2 อันและแต่ละอันมีพื้นที่ผันแปรและพื้นที่คงที่ พื้นที่คงที่มีกรดอะมิโน 330 ตัวและตัวแปรกรดอะมิโน 110 ตัวเรียงตามลำดับ.

โครงสร้างของสายโซ่หนักนั้นแตกต่างกันสำหรับอิมมูโนโกลบูลินแต่ละตัว เป็นสายโซ่หนักทั้งหมด 5 ชนิดที่กำหนดชนิดของอิมมูโนโกลบูลิน.

สายโซ่หนักถูกระบุโดยตัวอักษรกรีกγ, μ, α, ε, δสำหรับอิมมูโนโกลบูลิน IgG, IgM, IgA, IgE และ IgD ตามลำดับ.

ขอบเขตคงที่ของเฮฟวี่เชนεและμนั้นเกิดขึ้นจากสี่โดเมนในขณะที่พื้นที่ที่สอดคล้องกับα, γ, δมีสาม ดังนั้นแต่ละภูมิภาคคงที่จะแตกต่างกันสำหรับแต่ละชนิดของอิมมูโนโกลบูลิน แต่พบได้ทั่วไปในอิมมูโนโกลบูลินชนิดเดียวกัน.

ขอบเขตตัวแปรของสายโซ่หนักนั้นเกิดจากโดเมนอิมมูโนโกลบูลินเดียว ภูมิภาคนี้มีลำดับกรดอะมิโน 110 ชนิดและจะแตกต่างกันไปขึ้นอยู่กับความจำเพาะของแอนติบอดีสำหรับแอนติเจน.

ในโครงสร้างของโซ่หนักสามารถสังเกตได้ว่ามุมหรืองอ - เรียกว่าบานพับ - ซึ่งแสดงถึงพื้นที่ที่ยืดหยุ่นของโซ่.

โซ่ไฟ

สายโซ่แสงของอิมมูโนโกลบูลินเป็นพอลิเปปไทด์ซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณ 220 ตัว ห่วงโซ่แสงมีอยู่สองประเภทในมนุษย์: คัปปา (κ) และแลมบ์ดา (λ) ซึ่งมีสี่ชนิดย่อย โดเมนค่าคงที่และตัวแปรมีลำดับกรดอะมิโน 110 ตัว.

แอนติบอดีสามารถมีโซ่แสง two (κκ) สองอันหรือโซ่λ (λλ) สองคู่ แต่มันเป็นไปไม่ได้ที่จะมีหนึ่งชนิดในเวลาเดียวกัน.

ส่วนงาน Fc และ Fab

อิมมูโนโกลบูลินแต่ละตัวมีรูปร่างคล้ายกับ "Y" จึงสามารถแบ่งออกเป็นสองส่วน เซ็กเมนต์ "ที่ต่ำกว่า" ฐานเรียกว่าส่วนที่ตกผลึกหรือ Fc ในขณะที่แขนของ "Y" สร้าง Fab หรือเศษส่วนที่จับแอนติเจน แต่ละส่วนโครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลินทำหน้าที่ต่างกัน.

ส่วน Fc

ส่วน Fc มีสองหรือสามโดเมนคงที่ของโซ่หนักอิมมูโนโกลบูลิน.

Fc สามารถผูกกับโปรตีนหรือตัวรับเฉพาะใน basophils, eosinophils หรือ mast cells ดังนั้นมันจะเหนี่ยวนำให้เกิดการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันเฉพาะที่จะกำจัดแอนติเจน Fc สอดคล้องกับปลายคาร์บอกซิลของอิมมูโนโกลบูลิน.

แบ่งกลุ่ม Fab

ส่วน Fab หรือส่วนของแอนติบอดีมีโดเมนตัวแปรที่ปลายด้านนอกเหนือจากโดเมนคงที่ของโซ่หนักและเบา.

โดเมนคงที่ของห่วงโซ่หนักจะดำเนินการต่อกับโดเมนของส่วน Fc สร้างบานพับ สอดคล้องกับจุดสิ้นสุดของอะมิโน - อิมมูโนโกลบูลิน.

ความสำคัญของส่วน Fab คือช่วยให้สามารถจับกับแอนติเจนสารแปลกปลอมและสารที่อาจเป็นอันตราย.

โดเมนตัวแปรของอิมมูโนโกลบูลินแต่ละตัวรับประกันความจำเพาะของพวกเขาสำหรับแอนติเจนที่กำหนด คุณลักษณะนี้ยังช่วยให้สามารถใช้ในการวินิจฉัยโรคอักเสบและโรคติดเชื้อ.

ชนิด

อิมมูโนโกลบูลินที่รู้จักกันในตอนนี้มีโซ่หนักเฉพาะที่คงที่สำหรับแต่ละเซลล์และความแตกต่างของเซลล์อื่น.

มีโซ่หนักห้าชนิดที่กำหนดอิมมูโนโกลบูลินห้าประเภทซึ่งมีหน้าที่แตกต่างกัน.

อิมมูโนโกลบูลิน G (IgG)

Immunoglobulin G เป็นพันธุ์ที่มีความหลากหลายมากที่สุด มันมีสายโซ่แกมม่าหนักและนำเสนอในรูปแบบโมเลกุลหรือโมโนเมอริก.

IgG มีมากที่สุดทั้งในเลือดและพื้นที่เนื้อเยื่อ การเปลี่ยนแปลงลำดับน้อยที่สุดในลำดับกรดอะมิโนของสายโซ่หนักนั้นกำหนดการแบ่งเป็นชนิดย่อย: 1, 2, 3 และ 4.

อิมมูโนโกลบูลินจีมีกรดอะมิโน 330 ลำดับในส่วนของเอฟซีและมีน้ำหนักโมเลกุล 150,000 ซึ่ง 105,000 นั้นสอดคล้องกับสายโซ่หนัก.

อิมมูโนโกลบูลิน M (IgM)

Immunoglobulin M เป็นเพนตาเมอร์ที่มีห่วงโซ่หนักคือμ มีน้ำหนักโมเลกุลสูงประมาณ 900,000.

ลำดับกรดอะมิโนของสายโซ่หนักของมันคือ 440 ในส่วน Fc พบมากในซีรั่มเลือดคิดเป็น 10 ถึง 12% ของอิมมูโนโกลบูลิน IgM มีเพียงหนึ่งประเภทย่อย.

อิมมูโนโกลบูลิน A (IgA)

มันสอดคล้องกับประเภทของห่วงโซ่หนักαและคิดเป็น 15% ของอิมมูโนโกลบูลินทั้งหมด IgA พบได้ทั้งในเลือดและสารคัดหลั่งรวมถึงน้ำนมแม่ในรูปของโมโนเมอร์หรือหรี่ น้ำหนักโมเลกุลของอิมมูโนโกลบูลินนี้คือ 320,000 และมีเชื้อสองชนิด: IgA1 และ IgA2.

อิมมูโนโกลบูลิน E (IgE)

อิมมูโนโกลบูลิน E นั้นถูกสร้างขึ้นโดยสายโซ่หนักεและหายากมากในซีรั่มประมาณ 0.002%.

IgE มีน้ำหนักโมเลกุลของ 200,000 และมีอยู่ในฐานะโมโนเมอร์ส่วนใหญ่ในซีรั่ม, มูกจมูกและน้ำลาย เป็นเรื่องปกติที่จะพบอิมมูโนโกลบูลินนี้ภายในเซลล์ basophils และ mast.

อิมมูโนโกลบูลิน D (IgD)

สายโซ่หนัก heavy นั้นสอดคล้องกับอิมมูโนโกลบูลินดีซึ่งคิดเป็น 0.2% ของอิมมูโนโกลบูลินทั้งหมด IgD มีน้ำหนักโมเลกุล 180,000 และมีโครงสร้างในรูปของโมโนเมอร์.

มันเกี่ยวข้องกับ B ลิมโฟไซต์ที่ติดกับพื้นผิวของสิ่งเหล่านี้ อย่างไรก็ตามฟังก์ชั่นของ IgD ไม่ชัดเจน.

เปลี่ยนประเภท

อิมมูโนโกลบูลินอาจได้รับการเปลี่ยนแปลงประเภทโครงสร้างเนื่องจากจำเป็นต้องมีการป้องกันแอนติเจน.

การเปลี่ยนแปลงนี้เกิดจากการทำงานของเซลล์เม็ดเลือดขาว B เพื่อสร้างแอนติบอดีโดยคุณสมบัติของการปรับภูมิคุ้มกัน การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างอยู่ในขอบเขตคงที่ของห่วงโซ่หนักโดยไม่ต้องเปลี่ยนภาคตัวแปร.

การเปลี่ยนประเภทหรือคลาสสามารถทำให้ IgM ส่งผ่านไปยัง IgG หรือ IgE และสิ่งนี้เกิดขึ้นเนื่องจากการตอบสนองที่เกิดจาก interferon gamma หรือ interleukins IL-4 และ IL-5.

ฟังก์ชั่น

บทบาทของอิมมูโนโกลบูลินในระบบภูมิคุ้มกันมีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการป้องกันของสิ่งมีชีวิต.

อิมมูโนโกลบูลินเป็นส่วนหนึ่งของระบบภูมิคุ้มกันของร่างกาย นั่นคือพวกมันเป็นสารที่เซลล์หลั่งออกมาเพื่อป้องกันสารก่อโรคหรือสารที่เป็นอันตราย. 

พวกเขาให้วิธีการป้องกันที่มีประสิทธิภาพมีประสิทธิภาพเฉพาะและจัดระบบมีค่ามากเป็นส่วนหนึ่งของระบบภูมิคุ้มกัน พวกเขามีฟังก์ชั่นทั่วไปและเฉพาะภายในภูมิคุ้มกัน:

ฟังก์ชั่นทั่วไป

แอนติบอดีหรืออิมมูโนโกลบูลินทำหน้าที่ทั้งอิสระและเปิดใช้งานเอฟเฟกต์เซลล์ที่ใช้สื่อกลางและการตอบสนองการหลั่ง.

การจับแอนติเจนและแอนติบอดี

อิมมูโนโกลบูลินมีฟังก์ชั่นการจับแอนติเจนตัวแทนในลักษณะเฉพาะและคัดเลือก.

การก่อตัวของแอนติเจนและแอนติบอดีที่ซับซ้อนเป็นหน้าที่หลักของอิมมูโนโกลบูลินดังนั้นจึงเป็นการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันที่สามารถหยุดการกระทำของแอนติเจน แอนติบอดีแต่ละตัวสามารถจับแอนติเจนสองตัวหรือมากกว่าในเวลาเดียวกัน.

ฟังก์ชั่น Effector

ส่วนใหญ่แล้วแอนติเจน - แอนติบอดีที่ซับซ้อนทำหน้าที่เป็นจุดเริ่มต้นในการเปิดใช้งานการตอบสนองของเซลล์ที่เฉพาะเจาะจงหรือเพื่อเริ่มลำดับเหตุการณ์ที่กำหนดการกำจัดของแอนติเจน การตอบสนองของ effector ที่พบมากที่สุดสองอย่างคือการเชื่อมโยงกับเซลล์.

การเชื่อมโยงของเซลล์ขึ้นอยู่กับการมีผู้รับเฉพาะสำหรับส่วน Fc ของอิมมูโนโกลบูลินเมื่อมันถูกเชื่อมโยงกับแอนติเจน.

เซลล์เช่นเซลล์เสา, eosinophils, basophils, lymphocytes และ phagocytes มีตัวรับและสร้างกลไกในการกำจัดแอนติเจน.

การเปิดใช้งานของส่วนประกอบน้ำตกเป็นกลไกที่ซับซ้อนที่เกี่ยวข้องกับการเริ่มต้นของลำดับดังนั้นผลลัพธ์ที่ได้คือการหลั่งสารพิษที่กำจัดแอนติเจน.

ฟังก์ชั่นเฉพาะ

ก่อนอื่นอิมมูโนโกลบูลินแต่ละชนิดพัฒนาฟังก์ชั่นการป้องกันเฉพาะ:

อิมมูโนโกลบูลิน G

- อิมมูโนโกลบูลินจีให้การป้องกันส่วนใหญ่กับสารต่อต้านการก่อมะเร็งรวมถึงแบคทีเรียและไวรัส.

- IgG เปิดใช้งานกลไกต่าง ๆ เช่นส่วนประกอบและเซลล์ทำลายเซลล์.

- รัฐธรรมนูญของ IgG เฉพาะสำหรับแอนติเจนมีความทนทาน.

- แอนติบอดีเท่านั้นที่แม่สามารถถ่ายโอนไปยังเด็ก ๆ ในระหว่างตั้งครรภ์คือ IgG.

อิมมูโนโกลบูลินเอ็ม

- IgM เป็นแอนติบอดี้ของการตอบสนองอย่างรวดเร็วต่อสารที่เป็นอันตรายและการติดเชื้อเนื่องจากมันให้การกระทำทันทีจนกว่าจะถูกแทนที่ด้วย IgG.

- แอนติบอดีนี้เปิดใช้งานการตอบสนองของเซลล์รวมอยู่ในเยื่อหุ้มเซลล์เม็ดเลือดขาวและการตอบสนองของร่างกายเป็นส่วนประกอบ.

- มันเป็นอิมมูโนโกลบูลินแรกที่สังเคราะห์มนุษย์.

อิมมูโนโกลบูลิน A

- ทำหน้าที่เป็นเกราะป้องกันป้องกันเชื้อโรคซึ่งจะอยู่บนพื้นผิวของเยื่อเมือก.

- มันมีอยู่ในเยื่อบุทางเดินหายใจ, ระบบย่อยอาหาร, ทางเดินปัสสาวะและยังมีสารคัดหลั่งเช่นน้ำลาย, น้ำมูกและน้ำตา.

- แม้ว่าการเปิดใช้งานที่สมบูรณ์จะต่ำ แต่ก็สามารถเชื่อมโยงกับ lysozymes เพื่อกำจัดแบคทีเรีย.

- การปรากฏตัวของอิมมูโนโกลบูลินดีทั้งในน้ำนมแม่และคอลอสตรัมช่วยให้ทารกแรกเกิดได้รับน้ำนมระหว่างการให้นม.

อิมมูโนโกลบูลิน E

- อิมมูโนโกลบูลินอีมีกลไกการป้องกันที่แข็งแกร่งต่อแอนติเจนที่สร้างสารก่อภูมิแพ้.

- การทำงานร่วมกันระหว่าง IgE และสารก่อภูมิแพ้จะทำให้สารอักเสบปรากฏขึ้นซึ่งรับผิดชอบต่ออาการของโรคภูมิแพ้เช่นจามไอลมพิษน้ำตาน้ำตาและเมือกจมูก.

- IgE ยังสามารถเชื่อมต่อกับพื้นผิวของปรสิตด้วยวิธี Fc เซ็กเมนต์ทำให้เกิดปฏิกิริยาที่ทำให้เกิดการตายของเหล่านี้.

อิมมูโนโกลบูลินดี

- โครงสร้างโมโนเมอิกของ IgD เชื่อมโยงกับ B ลิมโฟไซต์ที่ไม่ได้มีปฏิกิริยากับแอนติเจนดังนั้นจึงทำหน้าที่เป็นตัวรับ.

- ฟังก์ชั่น IgD ไม่ชัดเจน.

การอ้างอิง

1. (s.f. ) คำจำกัดความทางการแพทย์ของอิมมูโนโกลบูลิน กู้คืนจาก medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f. ) แอนติบอดี สืบค้นจาก en.wikipedia.org
3. Grattendick, K. , Pross, S. (2007) Inmunoglobulins กู้คืนจาก sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f. ) อิมมูโนโกลบูลินและโมเลกุลอื่น ๆ ของเซลล์ B หลักสูตรภูมิคุ้มกันวิทยาทั่วไป กู้คืนจาก ugr.es
5. (s.f. ) บทนำสู่อิมมูโนโกลบูลิน สืบค้นจาก thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013) กายวิภาคของระบบภูมิคุ้มกัน กู้คืนจาก emedicine.medscape.com
7. คำถามทางชีวเคมี (2009) อิมมูโนโกลบูลิน: โครงสร้างและหน้าที่ กู้คืนจาก biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f. ) อิมมูโนโกลบูลิน - โครงสร้างและหน้าที่ สืบค้นจาก microiologybook.org